Studie erforscht Hitzebeständigkeit von Enzymen

Zahlreiche Kunststoffe sind prinzipiell biologisch abbaubar, werden aber in der Luft, im Abwasser oder in Kompostieranlagen nur sehr langsam abgebaut. Bekannte Enzyme mit der Fähigkeit, Kunststoffe abzubauen, könnten dieses Problem lösen.

Dazu müssen sie allerdings hohen Temperaturen standhalten. Ein interdisziplinäres Team des Sonderforschungsbereichs „Mikroplastik“ der Universität Bayreuth hat nun in der Zeitschrift neue Methoden vorgestellt Biomakromoleküle die eine entscheidende Voraussetzung dafür sind, Enzyme vor großer Hitze zu schützen. Sind Enzyme thermisch stabil, können sie biologisch abbaubaren Kunststoffen während der Produktion zugesetzt werden und später den natürlichen Abbau beschleunigen.

Prinzipiell könnte der natürliche Plastikabbau in der Umwelt mit Hilfe von Enzymen beschleunigt werden. Beispielsweise ist das Enzym Proteinase K in der Lage, PLLA-Moleküle anzugreifen und abzubauen. Diese Fähigkeit bestimmter Enzyme zum Abbau von Kunststoffen könnte optimal ausgenutzt werden, wenn es gelänge, biologisch abbaubare Kunststoffe während ihrer Herstellung mit diesen Enzymen auszustatten.

Die Enzyme würden dann später in der Umwelt, in Abwässern oder Kompostieranlagen aktiv werden. Doch genau diese attraktive Lösung des Problems wird bisher dadurch verhindert, dass die Schmelzextrusion in der industriellen Produktion von aliphatischen Polyestern und anderen biologisch abbaubaren Kunststoffen eingesetzt wird.

Dies ist ein unverzichtbarer Produktionsschritt, der bei sehr hohen Temperaturen von weit über 100 Grad Celsius stattfindet. Bisher wurde noch keine Möglichkeit gefunden, Enzyme gut genug zu schützen, um sie bei hoher Hitze stabil zu halten und damit wesentliche Funktionen wie die Fähigkeit zum Abbau von Kunststoffen zu erhalten. Es fehlten wissenschaftliche Methoden, um genaue Daten zur Hitzebeständigkeit von Enzymen zu erhalten.

An dieser Stelle ist das interdisziplinäre Team des Bayreuther Sonderforschungsbereichs 1537 „Mikroplastik“ nun entscheidend vorangekommen. In Zusammenarbeit mit der Bundesanstalt für Materialforschung und -prüfung (BAM) haben die Wissenschaftler quantitative Methoden am Beispiel der Proteinase K entwickelt, die es erlauben, die thermische Stabilität von Enzymen mit bisher unerreichter Detailgenauigkeit zu bestimmen – bis hin zu einer Temperatur von 200 Grad Celsius.

„Mit den Methoden, die wir in unserer neuen Studie vorstellen, wird es möglich sein, Enzyme deutlich besser als bisher vor thermischer Zersetzung zu bewahren. Wir haben nun ein zuverlässiges Instrument in der Hand, um entwickelte und vorgeschlagene technische Maßnahmen zum Schutz von Enzymen hinsichtlich ihrer Wirksamkeit zu bewerten“, so Dr. “, sagt der Erstautor der Studie, Chengzhang Xu, Doktorand am Lehrstuhl für Makromolekulare Chemie II der Universität Bayreuth.

Weitere Forschungsschritte hat sie bereits im Visier: „Wir wollen in Bayreuth neue Methoden zur hitzebeständigen Verkapselung der Proteinase K erforschen.

„Die Forschungsergebnisse, die wir am Beispiel der Proteinase K erzielt haben, sind potenziell auf andere Proteine ​​übertragbar. Sie stärken damit eine noch junge Forschungsrichtung, die neue Hybridmaterialien auf Basis von enzymatisch abbaubaren und unter Hitze verformbaren Kunststoffen entwickelt. Diese Materialien nicht nur.“ dienen der Bekämpfung von Mikroplastikmüll, können aber beispielsweise auch die Entwicklung neuer Medikamente oder die Regeneration von erkranktem oder geschädigtem Gewebe unterstützen“, sagt Prof. Dr. Andreas Greiner, Inhaber des Lehrstuhls für Makromolekulare Chemie II, der die Forschungsarbeiten koordiniert hat .