Une étude étudie la résistance à la chaleur des enzymes

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De nombreux plastiques sont majoritairement biodégradables, mais ne se dégradent que très lentement à l’air libre, dans les eaux usées ou les usines de compostage. Des enzymes connues capables de dégrader les plastiques pourraient résoudre ce problème.

Pour ce faire, cependant, ils doivent pouvoir résister à des températures élevées. Une équipe interdisciplinaire du Collaborative Research Center « Microplastics » de l’Université de Bayreuth vient de présenter de nouvelles méthodes dans la revue Biomacromolécules qui sont une condition préalable essentielle pour protéger les enzymes de la chaleur élevée. Si les enzymes sont thermiquement stables, elles peuvent être ajoutées aux plastiques biodégradables pendant la production et accélérer ultérieurement la dégradation naturelle.

En principe, la dégradation naturelle du plastique dans l’environnement pourrait être accélérée à l’aide d’enzymes. Par exemple, l’enzyme protéinase K est capable d’attaquer et de décomposer les molécules de PLLA. Cette capacité de certaines enzymes à dégrader les plastiques pourrait être exploitée de manière optimale s’il était possible d’équiper les plastiques biodégradables de ces enzymes lors de leur production.

Les enzymes deviendraient alors plus tard actives dans l’environnement, dans les eaux usées ou les usines de compostage. Cependant, précisément cette solution attrayante au problème a jusqu’à présent été empêchée par le fait que l’extrusion à l’état fondu est utilisée dans la production industrielle de polyesters aliphatiques et d’autres plastiques biodégradables.

Il s’agit d’une étape de production indispensable qui se déroule à des températures très élevées dépassant largement les 100 degrés Celsius. Jusqu’à présent, aucun moyen n’a été trouvé pour protéger suffisamment les enzymes pour les maintenir stables à haute température et ainsi préserver des fonctions essentielles telles que la capacité de dégrader les plastiques. Il y avait un manque de méthodes scientifiques qui pourraient être utilisées pour obtenir des données précises sur la résistance à la chaleur des enzymes.

À ce stade, l’équipe interdisciplinaire du Bayreuth Collaborative Research Center 1537 « Microplastics » a maintenant fait des progrès décisifs. En collaboration avec l’Institut fédéral de recherche et d’essais sur les matériaux (BAM), les scientifiques ont développé des méthodes quantitatives utilisant la protéinase K comme exemple, qui permettent de déterminer la stabilité thermique des enzymes avec un niveau de détail jusqu’alors inégalé, jusqu’à une température de 200 degrés Celsius.

« Avec les méthodes que nous présentons dans notre nouvelle étude, il sera possible de préserver les enzymes de la décomposition thermique bien mieux qu’auparavant. Nous disposons désormais d’un outil fiable pour évaluer les mesures techniques développées et proposées pour protéger les enzymes en termes d’efficacité, », déclare le premier auteur de l’étude, Chengzhang Xu, doctorant à la chaire de chimie macromoléculaire II de l’université de Bayreuth.

Elle a déjà en vue de nouvelles étapes de recherche : « À Bayreuth, nous avons l’intention d’explorer de nouvelles méthodes d’encapsulation résistante à la chaleur de la protéinase K. L’encapsulation semble être une voie prometteuse pour introduire des enzymes dans la production de plastiques biodégradables.

« Les résultats de recherche que nous avons obtenus en utilisant la protéinase K comme exemple sont potentiellement transférables à d’autres protéines. Ils renforcent ainsi une direction de recherche encore jeune qui développe de nouveaux matériaux hybrides à base de plastiques dégradables par voie enzymatique et déformables sous l’effet de la chaleur. Ces matériaux non seulement servent à lutter contre les déchets microplastiques, mais peuvent également soutenir le développement de nouveaux médicaments ou la régénération de tissus malades ou endommagés, par exemple », explique le professeur Dr Andreas Greiner, titulaire de la chaire de chimie macromoléculaire II, qui a coordonné les travaux de recherche .

Plus d’information:
Chengzhang Xu et al, Enquête sur la stabilité thermique de la protéinase K pour le traitement à l’état fondu du poly(l-lactide), Biomacromolécules (2022). DOI : 10.1021/acs.biomac.2c01008

Fourni par l’Université de Bayreuth

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