Une enzyme bactérienne produit un nouveau type de polymère biodégradable

Les chaînes de sucre, appelées polysaccharides, sont les biopolymères les plus abondants sur terre. En raison de leurs propriétés polyvalentes et écologiques, ces molécules pourraient à terme remplacer certains plastiques. Les chercheurs entrent en contact Sciences centrales de l’AEC ont identifié une enzyme bactérienne jusque-là inconnue qui peut produire un nouveau type de polysaccharide similaire à la chitine biopolymère. La nouvelle molécule est biodégradable et pourrait être utile pour l’administration de médicaments, l’ingénierie tissulaire et d’autres applications biomédicales.

Les polysaccharides jouent de nombreux rôles dans les organismes, et parce qu’ils sont biocompatibles et biodégradables, ces molécules sont des supports prometteurs pour un large éventail de thérapeutiques. L’identité de chaque molécule de sucre dans la chaîne et la manière dont elles sont liées les font fonctionner de différentes manières. Selon les conditions de réaction, des enzymes connues sous le nom de glycosides phosphorylases peuvent séparer certains polysaccharides ou en former de nouveaux. Une telle enzyme produit de la chitine, par exemple, le composant principal des exosquelettes d’arthropodes et des parois cellulaires fongiques. Stephen Withers et ses collègues se sont demandé s’il pourrait y avoir des enzymes naturelles jusqu’alors inconnues qui pourraient fabriquer de nouveaux types de polysaccharides.

À l’aide de données génomiques et d’un dépistage basé sur l’activité, les chercheurs ont identifié une enzyme glycoside phosphorylase bactérienne appelée Acholeplasma laylawii, un contaminant courant des cultures cellulaires en laboratoire. L’équipe a exprimé et purifié l’enzyme et a découvert qu’elle pouvait synthétiser un nouveau type de polysaccharide, qu’ils ont nommé acholétine. Le nouveau biopolymère a une composition similaire à celle de la chitine et d’un polysaccharide formant un biofilm, mais ses molécules de sucre sont liées entre elles différemment que dans ces biopolymères connus. L’équipe a déterminé la structure cristalline de la glycoside phosphorylase, qu’elle soupçonne d’être impliquée dans le maintien de la membrane cellulaire d’A. laylawii. De cette manière, les chercheurs pourraient cibler l’enzyme pour empêcher la contamination bactérienne de la culture cellulaire et utiliser l’enzyme pour produire le nouveau biopolymère. L’acholétine a un potentiel considérable en tant que nouveau matériau biocompatible et biodégradable, selon les chercheurs.

Plus d’information:
Une bibliothèque de gènes synthétiques produit une glycoside phosphorylase jusque-là inconnue qui dégrade et assemble le poly-β-1,3-GlcNAc, complétant ainsi la suite de polysaccharides GlcNAc liés en β Sciences centrales de l’AEC (2022). pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acscentsci.1c01570