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JL’idée que les racines les plus profondes et les plus anciennes de la vie ont été posées par des molécules d’ARN qui ont évolué avec une complexité croissante a dominé le domaine des origines de la vie au cours des dernières décennies, dominant les théories concurrentes qui ont plutôt commencé avec les peptides ou l’ADN.
Mais récemment, le domaine s’est déplacé vers des théories impliquant plus d’un protagoniste. L’idée que les ARN et les peptides ont développé ensemble la complexité et que leur mélange a déclenché la vie telle que nous la connaissons est celle qui a gagné en popularité.
Une étude publiée aujourd’hui dans La nature insuffle le feu dans un « monde des peptides d’ARN » en suggérant de manière plausible comment les premières molécules d’ARN auraient pu permettre aux peptides de se développer directement sur elles, comme des champignons poussant sur un arbre. Ces peptides, à leur tour, peuvent avoir stabilisé les molécules d’ARN, leur donnant la possibilité de former des complexes. Cette co-évolution de deux personnages clés de la vie en une seule molécule mixte « chimérique » a peut-être été le tout début de la production de protéines et une étape vers une version primitive d’un ribosome.
« Il s’avère qu’ils auraient pu s’entraider », a déclaré Claudia Bonfio, chef de groupe junior à l’Institut des sciences et de l’ingénierie supramoléculaires de Strasbourg, en France, qui a rédigé un commentaire accompagnant l’article. Des études ont montré que les matériaux de départ pour les peptides et l’ARN auraient probablement été présents au début de la vie, donc cet article considère : « Pourquoi devrions-nous nous concentrer uniquement sur l’ARN ? », a déclaré Bonfio.
Les travaux ouvrent de nouvelles voies pour étudier les origines de la vie, a déclaré Yitzhak Tor, professeur de chimie et de biochimie à l’Université de Californie à San Diego, qui n’a pas participé à l’étude mais est un collaborateur de longue date des auteurs. « Maintenant, vous devez considérer l’interaction de deux biomolécules différentes. »
C’est une « démonstration très intéressante », a déclaré Andro Rios, chercheur au Blue Marble Space Institute of Science et au Ames Research Center de la NASA.
Les résultats expliquent également une énigme majeure de la poule et de l’œuf qui a déconcerté les chercheurs étudiant l’origine de la vie: comment les protéines se sont-elles formées avant l’évolution du ribosome – la machine cellulaire qui fabrique les protéines produites dans les cellules modernes – si le ribosome est constitué en partie de protéines elles-mêmes ?
fossiles vivants
Lorsque les cellules ont besoin de fabriquer des protéines, leurs gènes fabriquent de longs brins d’ARN messager (ARNm) qui codent des recettes très précises pour les fabriquer. Les ribosomes glissent sur ces recettes pour les lire et assembler les acides aminés correspondant à chaque étape, à l’aide de leurs fournisseurs d’acides aminés : des molécules appelées ARN de transfert (ARNt), qui plongent en permanence au fur et à mesure du processus. Le ribosome transfère une chaîne croissante de peptides à chaque nouvel acide aminé apporté par les ARNt. Ces chaînes s’allongent et finissent par se plier en protéines fonctionnelles.
Cependant, il est peu probable que les protéines se soient formées de la même manière il y a 3,5 milliards d’années. Les liaisons qui maintiennent les peptides sur les molécules d’ARNt sont assez faibles. Sans un ribosome pour fournir une protection, les molécules d’eau briseraient ces liaisons avant que les peptides ne puissent se former, rendant le processus impraticable dans les conditions hydriques difficiles du monde primordial.
Mais la plupart des gens se concentrent sur la recréation du processus familier de traduction des protéines sous une forme plus simple, a déclaré Thomas Carell, auteur principal du nouvel article et président de la chimie organique à la Ludwig-Maximilians-Universität de Munich. Et si l’ancienne traduction avait l’air très différente de sa forme moderne ?
Carell et son équipe ont commencé à explorer cette idée, à la recherche de liens plus solides qui auraient pu survivre dans des conditions primitives. Ils se sont donc concentrés sur les molécules souvent négligées appelées nucléotides non canoniques. Le code génétique de l’ARN est généralement écrit avec seulement quatre bases (adénine, guanine, cytosine et uracile), mais des nucléotides avec d’autres bases sont également présents dans de nombreuses molécules d’ARN qui remplissent d’autres rôles, notamment en aidant à la production de protéines dans le ribosome. Ces nucléotides inhabituels peuvent se lier aux acides aminés avec une liaison chimique beaucoup plus forte que celle qui lie les acides aminés aux molécules d’ARNt.
Dans une étude de 2018, Carell et son équipe ont rapporté que les nucléotides classiques et les nucléotides non canoniques ont tous probablement évolué en même temps avant le début de la vie. Certains des ARN de transfert et ribosomiques étaient présents dans le dernier ancêtre commun universel de tous les organismes.
Ici, « les reliques d’un ancien monde d’ARN se trouvaient côte à côte dans la partie la plus ancienne du système », a déclaré Carell. « Alors nous avons dit, OK, ce sont nos fossiles – et voyons ce que les fossiles peuvent nous dire. »
Ils ont développé un modèle pour un type différent de processus de croissance de peptides. Ils ont imaginé deux brins d’ARN coiffés par ces nucléotides inhabituels, l’un qu’ils ont chargé avec un acide aminé en utilisant une liaison plus forte. Après avoir fait passer le premier acide aminé au deuxième brin, ils ont pu recharger le premier brin avec un acide aminé différent. En chauffant et en refroidissant cycliquement le système, ils ont pu à plusieurs reprises rompre et créer des liaisons entre les acides aminés des deux chaînes, retourner les acides aminés d’un brin à l’autre et allonger la chaîne.
Si la construction d’un peptide revient à assembler une tour de blocs de construction, le nouveau processus ajoute des acides aminés en ajoutant des blocs au sommet d’une pile en croissance, tandis que la synthèse des protéines ribosomiques agrandit la tour en la déplaçant vers de nouvelles pièces en bas.
Peptides en croissance
Le test de leur théorie impliquait une série d’expériences que Carell a décrites comme un « tour de force fastidieux » et « brutal » – mais à la fin, ils ont montré que le processus pouvait en fait produire des peptides jusqu’à 13 acides aminés de longueur.
Le processus est loin derrière la traduction des protéines observée dans les cellules. La principale caractéristique manquante est que les ribosomes traduisent les instructions pour une protéine spécifique codée dans l’ARNm. Dans le nouveau système, « nous cultivons des peptides relativement aléatoires », a déclaré Carell.
Cependant, les chercheurs ont réussi à montrer que les peptides peuvent être construits par étapes uniquement à partir d’ARN, ce qui « est quelque chose qui n’a jamais été fait auparavant », a déclaré Bonfio. Dans l’ensemble, le processus démontré est une étape importante vers la reconnaissance moléculaire, a-t-elle déclaré, même s’il ne s’agit pas d’une version primitive d’un ribosome.
« Alors nous avons dit, OK, ce sont nos fossiles – et voyons ce que les fossiles peuvent nous dire. »
« C’est un très bel exemple de chimie », a déclaré Sara Walker, professeure agrégée à l’Arizona State University qui n’a pas participé à l’étude. Mais elle et Lee Cronin, titulaire de la chaire de chimie à l’Université de Glasgow, pensaient tous deux que le système était peut-être sur-conçu ou trop irréaliste pour imiter ce qui aurait pu se passer tôt dans la vie.
Pour d’autres, cependant, l’imitation du monde primitif par l’œuvre est moins importante que les portes qu’elle ouvre à une étude plus approfondie. Parce que les résultats montrent qu’un peptide et un ARN peuvent co-évoluer, il est clair que « cela peut être fait expérimentalement et chimiquement », a déclaré Nizar Saad, professeur de recherche adjoint au Center for Gene Therapy du Nationwide Children’s Hospital dans l’Ohio. Un monde de peptides d’ARN « est ce vers quoi la communauté scientifique se dirige actuellement », a déclaré Saad.
Un monde ARN-peptide
« Je ne veux pas remplacer la théorie du monde de l’ARN », a déclaré Carell. Mais « je pense que nous avons besoin d’une extension » pour le rendre plus plausible. Il pense que l’ARN et les peptides n’ont pas développé leur complexité séparément, mais ensemble comme une seule molécule qui se complète mutuellement.
Une chimère ARN-peptide co-évoluant offrirait le meilleur scénario pour l’évolution de la vie, a déclaré Carell. Non seulement lui et son équipe ont découvert que les molécules d’ARN aidaient les peptides à se développer, mais que les peptides donnaient la stabilité aux molécules d’ARN.
Finalement, à mesure que la structure de la chimère devenait plus longue et plus complexe, la partie peptidique aurait pu suffisamment stabiliser l’ARN pour qu’il commence l’auto-réplication et l’évolution. Entre-temps, l’ARN aurait peut-être donné à la partie peptidique une structure suffisamment sophistiquée pour lui permettre de catalyser des réactions chimiques. Finalement, les parties auraient pu se séparer et interagir d’une manière plus proche de ce qui se passe dans un ribosome.
Ensuite, Carell et son équipe espèrent savoir s’ils peuvent tromper leurs molécules d’ARN peu orthodoxes en développant des peptides spécifiques à partir d’informations codées. Ensuite, ils espèrent voir si le peptide peut développer des fonctions catalytiques qui pourraient aider l’ARN à se répliquer.
Quels que soient les succès ou les échecs à venir, il sera toujours difficile de savoir exactement ce qui s’est passé il y a des milliards d’années. « Nous ne pouvons pas remonter dans le temps, donc quoi que vous construisiez sur le terrain, quelqu’un peut toujours dire que tout s’est passé différemment », a déclaré Carell. « Et si quelqu’un a un meilleur modèle, [it’s] plus que bienvenu. C’est ainsi que la science se développe.
Image principale : les structures des cellules vivantes appelées polyribosomes démontrent la synthèse des protéines en action, comme le montre cette micrographie. Les ribosomes (bleu) se déplacent le long d’un brin d’ARN messager (magenta), lisent son contenu codé et assemblent les brins peptidiques (vert). Crédit : Elena Kiseleva/Science Source
Cet article a été initialement publié sur le abstractions quantiques bloguer.
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Les premiers peptides de la vie ont peut-être poussé sur des brins d’ARN – Nautilus est apparu en premier sur Germanic News.