Les cellulosomes sont des complexes multi-enzymatiques connus pour leur dégradation efficace de la lignocellulose, ce qui est précieux dans le développement de techniques bioénergétiques. La composition diversifiée et l’assemblage complexe des cellulosomes leur confèrent des capacités exceptionnelles de dégradation du substrat, et le déchiffrement de leurs mécanismes d’assemblage complexes peut permettre de mieux comprendre leur efficacité et promouvoir leurs applications dans la production de bioénergie.
Des chercheurs de l’Institut de Qingdao de bioénergie et de technologie des bioprocédés de l’Académie chinoise des sciences ont caractérisé la structure et le mode d’assemblage d’un module d’assemblage cellulosomique unique, le module double-dockerin, révélant la complexité et la diversité complexes de l’assemblage et de la régulation des cellulosomes. Les résultats ont été publiés dans Science des protéines.
Les cellulosomes sont assemblés par l’interaction de protéines d’échafaudage (échafaudages) et d’enzymes. Les échafaudages non catalytiques contiennent plusieurs modules de cohésine en tandem, tandis que les enzymes cellulosomiques sont équipées d’un seul module dockerine qui permet une liaison spécifique aux échafaudages. Par conséquent, la complexité structurelle du cellulosome est principalement déterminée par le nombre et le(s) type(s) de cohésines dans les échafaudages.
Cependant, des données omiques récentes révèlent la présence de modules tandem doubles et multiples de dockerine dans certaines bactéries productrices de cellulosomes. Le rôle de ces modules dans les cellulosomes doit être élucidé.
Dans cette étude, les chercheurs ont découvert un module unique de double dockerine au sein d’un composant protéase du cellulosome de Clostridium thermocellum.
L’analyse structurelle des cristaux et de la RMN a révélé que le module double dockerin possède deux structures dockerin typiques. Cependant, un nouveau fermoir intramoléculaire comprenant des brins β anti-parallèles a été identifié dans le premier module dockerin, et les résidus putatifs de liaison à la cohésine dans chaque module présentent certaines variations par rapport aux autres modules dockerin conventionnels.
D’autres études d’interaction ont démontré que seul le premier module dockerin est engagé dans le processus d’assemblage, montrant une préférence pour la liaison à la cohésine d’un échafaudage distinct se liant à la paroi cellulaire. Ceci suggère que le module double dockerine pourrait jouer un rôle dans la régulation de l’assemblage des cellulosomes.
De plus, les chercheurs ont découvert que le module double-dockerine possède une capacité remarquable à se lier au module cohésine hétérologue de Clostridium cellulolyticum. Cette découverte représente un nouvel exemple de la formation potentielle de « cellulosomes symbiotiques » au sein d’une communauté microbienne.
« Cette étude montre que les cellulosomes sont beaucoup plus complexes que nous le pensions et que la compréhension de cette complexité est cruciale pour leur application », a déclaré le professeur Feng Yingang, auteur correspondant de l’étude.
Plus d’information:
Chao Chen et al, Un module cellulosomal double dockerine de Clostridium thermocellum présente des caractéristiques structurelles et de liaison à la cohésine distinctes, Science des protéines (2024). DOI : 10.1002/pro.4937