Les régions intrinsèquement désordonnées (IDR) des protéines, lorsqu’elles sont attachées à des domaines repliés, fonctionnent soit comme des queues flexibles, soit comme des lieurs entre les domaines. La plupart des IDR sont composés d’un mélange de résidus chargés de manière opposée. Des mesures récentes de polyampholytes attachés ont montré que les séquences riches en arginine et en lysine ont tendance à se comporter très différemment les unes des autres.
Dans un article publié le 5 mai dans le Actes de l’Académie nationale des sciencesRohit Pappu, professeur émérite Gene K. Beare au Département de génie biomédical de la McKelvey School of Engineering de l’Université de Washington à St. Louis, a présenté des recherches basées sur des simulations informatiques qui ont montré que les différences sont déterminées par les différences d’énergies libres d’hydratation. , volumes stériques et autres considérations.
De plus, l’interaction entre les attractions électrostatiques et les énergies libres d’hydratation favorables crée des états stables distincts pour les IDR polyampholytiques. Ces résultats ont des implications pour les transitions de type interrupteur et la régulation des concentrations efficaces de motifs d’interaction par les IDR.
Xiangze Zeng et al, les interactions concurrentes donnent lieu à un comportement à deux états et à des transitions de type interrupteur dans des protéines intrinsèquement désordonnées riches en charge, Actes de l’Académie nationale des sciences (2022). DOI : 10.1073/pnas.2200559119