Fonctionnalité variée d’une enzyme qui décompose les lipides

Tous tels nach Plastik Mit zunehmendem Abfall augmente auch das

Des chercheurs du Karolinska Institutet ont récemment publié une étude sur npj Biofilms et Microbiomesqui décrit les propriétés d’une enzyme qui décompose les lipides.

Dans la nature, les micro-organismes, y compris les bactéries, présentent différentes formes. Escherichia coli, une bactérie commensale en forme de tige de l’intestin humain, peut facilement modifier sa forme lors d’une exposition au stress. À de nombreuses reprises, E. coli bloque la division cellulaire, mais continue de croître en longueur, ce qui conduit à des cellules filamenteuses.

Les phospholipases sont des enzymes qui hydrolysent spécifiquement une ou plusieurs liaisons ester des lipides neutres et des phospholipides, composants majeurs de la membrane cellulaire. L’étude a révélé qu’une seule variante d’acide aminé d’une phospholipase de type patatine manipule diverses fonctions physiologiques. Ces découvertes indiquent une altération rapide de la fonctionnalité des protéines par substitution d’un seul acide aminé conservé dans des bactéries cultivées en laboratoire.

« Nous avons détecté la variante dans la phospholipase de type patatine par hasard. Il s’agissait essentiellement d’un artefact de clonage de laboratoire que nous avons observé dans l’organisme modèle de laboratoire Escherichia coli K-12 », explique Ute Römling, professeur de physiologie microbienne médicale au Département de microbiologie. , tumeur et biologie cellulaire au Karolinska Institutet. « Cependant, nous avons considéré l’effet de l’expression de l’enzyme variante comme si dramatique que nous avons suivi cela. De plus, les effets de la protéine variante n’ont pas été limités au modèle de laboratoire, mais ont également été observés dans plusieurs commensaux. et les souches pathogènes d’E. coli. »

La possibilité d’étudier l’évolution des protéines

L’altération ou l’exagération substantielle observée dans la fonctionnalité des protéines offre la possibilité d’étudier l’évolution des protéines. Comme cette substitution d’acides aminés, à une position conservée dans la protéine, n’est pas présente dans les protéines homologues naturelles, la question se pose de savoir ce qui sélectionne négativement contre cette substitution d’acides aminés dans la phospholipase.

« En combinaison avec les altérations observées dans la morphologie et la physiologie cellulaires, nous avons non seulement un système modèle en place qui nous permettra d’étudier des mécanismes moléculaires potentiellement nouveaux de régulation de la division cellulaire et de la formation de biofilm, mais aussi des effets néfastes de la substitution d’acides aminés. « , conclut Ute Römling.

Plus d’information:
Fengyang Li et al, CapV phospholipase de type patatine chez Escherichia coli – effets morphologiques et physiologiques d’une substitution d’acide aminé, npj Biofilms et Microbiomes (2022). DOI : 10.1038/s41522-022-00294-z

Fourni par Karolinska Institutet

ph-tech