L’équipe de recherche en physiologie et biochimie végétales de l’Université de Constance a découvert des mécanismes moléculaires jusque-là inconnus par lesquels les plantes s’adaptent à leur environnement – des connaissances de base importantes en période de changement climatique
Les plantes sont exposées à des changements environnementaux constants et leur survie dépend de leur capacité à détecter et à s’adapter aux stimuli environnementaux. Les molécules de protéines dans la membrane cellulaire jouent un rôle crucial dans la coordination des signaux extracellulaires et des réactions intracellulaires. L’équipe de recherche Physiologie et Biochimie Végétales (Université de Constance) a maintenant réussi à identifier deux enzymes déubiquitinantes impliquées dans le mécanisme moléculaire de ce processus d’adaptation. L’étude a été publiée dans le numéro actuel de Communication Nature.
La quantité de molécules de protéines est cruciale
Dans son processus d’adaptation, la cellule a besoin de détecter, par exemple, des nutriments ou des agents pathogènes dans son environnement. C’est le travail de molécules protéiques spéciales – les transporteurs et les récepteurs, situés sur la membrane cellulaire séparant l’intérieur de la cellule du monde extérieur. Ils sont produits ainsi que dégradés dans la cellule. La quantité de ces molécules est décisive pour la perception du signal par la plante.
La petite protéine signal ubiquitine s’accroche à d’autres protéines et assure ainsi leur dégradation. Dans le même temps, il existe des enzymes de désubiquitylation qui peuvent inverser cet effet en éliminant les ubiquitines.
L’équipe du professeur de biologie Erika Isono a analysé 18 de ces enzymes de déubiquitylation dans la plante modèle Arabidopsis thaliana. En coopération avec Karin Hauser, Michael Kovermann et Christine Peter du Département de chimie, l’équipe a trouvé deux de ces enzymes, désignées OTU11 et OTU12, qui sont localisées au niveau de la membrane cellulaire et sont en fait impliquées dans la régulation de la quantité de protéines de la membrane cellulaire.
L’auteur principal, Karin Vogel, explique le mécanisme biochimique : « OTU11 et OTU12 peuvent raccourcir certaines chaînes d’ubiquitine. Cela influence la dégradation des protéines modifiées. » Le biologiste a également découvert comment ils sont activés : en se liant à des lipides chargés négativement sur la membrane cellulaire.
Forme d’ajustement de l’activité jusque-là inconnue
Cela signifie que l’activité de ces enzymes est étroitement contrôlée. Plusieurs mécanismes d’activation des enzymes de déubiquitylation sont déjà connus. Le mécanisme rapporté ici est une forme jusqu’alors inconnue d’adaptation d’activité. Cette régulation est d’autant plus cruciale que l’effet des enzymes de déubiquitylation peut avoir des conséquences majeures sur le fonctionnement de la cellule.
« Notre découverte montre que les enzymes de désubiquitylation ne deviennent actives qu’à leur arrivée au niveau de la membrane, où se trouvent les lipides. Cela correspond parfaitement à la localisation intracellulaire et à la fonction des deux enzymes », explique Erika Isono.
Les plantes modèles sont utilisées dans la recherche biologique fondamentale pour étudier les mécanismes biologiques biochimiques et moléculaires fondamentaux. L’objectif à long terme est d’optimiser les rendements agricoles, ce qui est particulièrement important en période de changement climatique, car les conditions de croissance des plantes peuvent changer en conséquence. Erika Isono déclare : « Il est important que nous comprenions au niveau moléculaire comment les plantes réagissent à l’environnement. La voie de signalisation dépendante de l’ubiquitine joue probablement un rôle important dans ce processus.
Plus d’information:
Karin Vogel et al, L’activation médiée par les lipides des enzymes de déubiquitylation localisées dans la membrane plasmique module le trafic endosomal, Communication Nature (2022). DOI : 10.1038/s41467-022-34637-3