Des chercheurs de l’Université de Liverpool et leurs collaborateurs sont parvenus à une nouvelle compréhension de la photosynthèse bactérienne. Grâce à de nouvelles techniques, les chercheurs ont dévoilé des images détaillées et complexes des principaux complexes protéiques photosynthétiques des bactéries violettes. Ces images apportent un nouvel éclairage sur la manière dont ces micro-organismes exploitent l’énergie solaire.
Le travail est publié dans la revue Avancées scientifiques.
L’étude fait non seulement progresser la compréhension des scientifiques sur la photosynthèse bactérienne, mais présente également des applications potentielles dans le développement de systèmes photosynthétiques artificiels pour la production d’énergie propre.
Comme les plantes, de nombreuses bactéries ont développé la capacité remarquable de convertir la lumière en énergie grâce à un processus appelé photosynthèse bactérienne. Cette réaction biologique importante permet aux micro-organismes de jouer un rôle crucial dans les cycles mondiaux des nutriments et le flux d’énergie dans les écosystèmes et de constituer la base des chaînes alimentaires aquatiques. L’étude de la photosynthèse bactérienne ancienne permet également de comprendre l’évolution de la vie sur Terre.
Ce dernier travail présente les structures à haute résolution des complexes centre de réaction photosynthétique-récolte de lumière (RC−LH1) de Rhodobacter blastus, un organisme modèle pour comprendre la photosynthèse bactérienne.
L’équipe de recherche composée de collaborateurs de l’Université de Liverpool, de l’Université océanique de Chine, de l’Université agricole de Huazhong et de Thermo Fisher Scientific a capturé des images détaillées des formes monomères et dimères des supercomplexes protéiques membranaires RC-LH1. Ces structures révèlent des caractéristiques uniques qui distinguent R. blastus de ses proches parents, soulignant la remarquable variabilité des systèmes photosynthétiques parmi les bactéries violettes.
Le professeur Luning Liu, président de la chaire de bioénergie microbienne et de bioingénierie de l’université de Liverpool, a déclaré : « En révélant ces mécanismes photosynthétiques naturels, nous ouvrons de nouvelles voies pour concevoir des systèmes ou des cellules de collecte de lumière et de transduction d’énergie plus efficaces. Cette étude représente un pas en avant significatif. dans notre compréhension de la façon dont les bactéries optimisent leur machinerie photosynthétique, fournissant des informations précieuses qui pourraient éclairer les futures innovations en matière d’énergie propre.
Une caractéristique unique du dimère RC-LH1 de R. blasticus est sa conformation plus plate par rapport à ses homologues d’autres espèces modèles. Cette structure constitue la base d’une courbure spécifique de la membrane et de l’efficacité du transfert d’énergie chez les bactéries.
Contrairement à certaines bactéries apparentées, R. blasticus ne possède pas un composant protéique appelé PufY dans la structure RC-LH1. L’étude a révélé que son absence est compensée par des sous-unités supplémentaires de collecte de lumière qui créent une structure LH1 plus fermée. Il a été déterminé que cela affectait les taux de transport des électrons de la structure RC-LH1.
Cette étude systématique, intégrant la biologie structurale, des simulations in silico et des études spectroscopiques, fournit de nouvelles informations sur la façon dont les complexes photosynthétiques bactériens s’assemblent et assurent le transfert d’électrons, processus cruciaux pour la production d’énergie.
Le chercheur principal Liu a ajouté : « Nos résultats démontrent la diversité structurelle des complexes photosynthétiques, même parmi les espèces bactériennes étroitement apparentées. Cette variabilité reflète probablement différentes adaptations évolutives à des conditions environnementales spécifiques. mécanismes et évolution.
Plus d’informations :
Peng Wang et al, Architectures des supercomplexes photosynthétiques RC – LH1 de Rhodobacter blastus, Avancées scientifiques (2024). DOI : 10.1126/sciadv.adp6678. www.science.org/doi/10.1126/sciadv.adp6678