Comment un biocatalyseur pourrait stimuler la croissance des microalgues

Les organismes vivants sont constitués en grande partie de composés de carbone (C) et d’azote (N). Ceux-ci doivent être ingérés avec de la nourriture ou, dans le cas des plantes, produits par photosynthèse.

Une extension jusqu’alors mystérieuse d’une enzyme dégradant l’amidon dans les algues pourrait être une sorte de capteur permettant de déterminer la quantité d’azote actuellement disponible. S’il y en a beaucoup, les cellules des algues libèrent rapidement de nombreux éléments constitutifs de leur croissance.

L’équipe de recherche dirigée par le Dr Anja Hemschemeier et le Dr Lisa Scholtysek du groupe de photobiotechnologie de l’université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, rapporte leur nouvelles découvertes dans la revue Usine Directe.

Un biocatalyseur dégradant l’amidon comme capteur d’azote

La composition optimale d’une cellule vivante est constituée d’un certain rapport de C et N, mais les quantités de ces éléments dans notre alimentation et dans l’environnement des plantes et des algues ne sont généralement pas parfaitement équilibrées. Par conséquent, les organismes vivants doivent adapter leur métabolisme et leur composition chimique à la disponibilité de ces éléments de base chimiques, ainsi que d’autres.

Dans les organismes végétaux, les molécules contenant du C qui ne sont pas immédiatement utilisées sont stockées sous forme d’amidon. Différents types de biocatalyseurs, également appelés enzymes, libèrent les squelettes C de l’amidon lorsqu’ils sont nécessaires comme éléments constitutifs ou comme source d’énergie. L’une de ces enzymes est l’alpha-amylase, que l’équipe de recherche de Hemschemeier a étudiée à partir de la microalgue Chlamydomonas reinhardtii.

Ce faisant, l’équipe a fait une découverte surprenante. « L’enzyme a une extension qui n’est pas nécessaire à la dégradation de l’amidon », explique Hemschemeier, qui a dirigé l’étude. « Cette partie protéique a déjà été découverte sous une forme similaire dans de nombreuses enzymes différentes, où elle régule généralement la fonction du biocatalyseur.

 » Généralement, cette partie protéique détecte de petits composés qui jouent un rôle dans la voie métabolique correspondante, de sorte que sa vitesse puisse être ajustée et coordonnée avec d’autres voies. « 

Lisa Scholtysek, auteure principale de l’étude, a testé l’effet de nombreuses substances différentes sur l’activité de cette amylase. Finalement, elle en a identifié un qui augmentait sensiblement l’activité de l’enzyme, à savoir l’acide aminé glutamine.

Ce composé contenant de l’azote est un élément constitutif des protéines. Dans de nombreux organismes, la glutamine est également le premier produit de l’assimilation de l’azote et sert à la fois de source primaire d’azote et de signal indiquant la quantité d’azote disponible pour les voies de biosynthèse.

Une alpha-amylase comme booster de croissance ?

À ce jour, cette combinaison d’enzyme dégradant l’amidon et de capteur de glutamine n’a pas été décrite dans la littérature. Pourtant, sur la base des analyses bioinformatiques menées par les chercheurs, de nombreuses microalgues semblent posséder cette combinaison spécifique.

« Notre recherche en est encore à ses balbutiements », déclare Hemschemeier. « Jusqu’à présent, nous avons étudié cet effet uniquement au niveau du biocatalyseur isolé de Chlamydomonas. Une prochaine étape importante consiste à l’étudier dans des algues vivantes. »

Cependant, les chercheurs ont une hypothèse. « Il est concevable que cette alpha-amylase s’enregistre lorsqu’une grande quantité d’azote est présente. Elle accélère ensuite la libération des échafaudages C de l’amidon pour la production de composants cellulaires contenant du N et du C. » Cela pourrait optimiser la croissance cellulaire lorsque les algues rencontrent des conditions optimales.

Plus d’information:
Lisa Scholtysek et al, L’activation de l’alpha amylase 2 de Chlamydomonas reinhardtii par la glutamine nécessite son domaine aspartate kinase-chorismate-tyrA (ACT) N-terminal, Usine Directe (2024). DOI : 10.1002/pld3.609

Fourni par Ruhr-Universitaet-Bochum

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