Grâce à un équilibre nuancé de forces électriques et hydrophobes, les molécules biologiques s’auto-assemblent en grandes structures fonctionnelles qui maintiennent les fonctions vitales de la vie. Comprendre comment les protéines s’auto-assemblent nécessite une connaissance des deux forces. Mais s’il est simple de prédire les interactions électriques de protéines individuelles, dériver leurs interactions hydrophobes est moins simple.
Dans une étude publiée dans Le Journal Européen de Physique E, Angel Mozo-Villarias, de l’Université autonome de Barcelone, en Espagne, et ses collègues développent une formulation sur la manière dont les protéines s’alignent dans des structures membranaires basées sur des interactions hydrophobes. Le modèle pourrait aider à prédire la configuration des assemblages macromoléculaires à n’importe quelle échelle, fournissant ainsi un outil utile pour la recherche sur de nouveaux matériaux et la découverte de médicaments.
L’hydrophobie est une propriété émergente des systèmes moléculaires complexes qui ne se manifeste pas dans chaque composant individuel. Pour examiner l’hydrophobie des protéines, les chercheurs attribuent à chacun de leurs acides aminés constitutifs un indice sur une échelle en fonction de la quantité d’énergie nécessaire pour les transférer d’un milieu hydrophile à un milieu hydrophobe. Pour un ensemble d’acides aminés, ces indices – les « charges hydrophobes » – établissent un champ hydrophobe tout comme une distribution de charges électriques établit un champ électrique.
En se basant sur la distribution des charges hydrophobes sur une protéine, Mozo-Villarias et ses collègues ont d’abord défini un vecteur décrivant le caractère dipolaire de la protéine. Puis, à l’aide d’une analogie électrique, ils ont calculé l’énergie stockée dans un système formé de deux dipôles hydrophobes. Les simulations ont montré que les dipôles hydrophobes avaient tendance à s’aligner parallèlement les uns aux autres, suivant la tendance des molécules phospholipidiques à s’orienter pour former une double couche dans les membranes biologiques.
Cet effet de membrane fournit un mécanisme hydrophobe par lequel les protéines auto-assemblées s’alignent avant d’établir des liaisons plus permanentes. Les chercheurs concluent que l’effet est un principe général à l’origine de la grande variété de morphologies des assemblages protéiques observés dans la nature.
Plus d’information:
Juan A. Cedano et al, Comment l’hydrophobicité façonne l’architecture des assemblages de protéines, Le Journal Européen de Physique E (2023). DOI : 10.1140/epje/s10189-023-00320-8