Les chercheurs veulent transformer le bois, une ressource naturelle et abondante, en matériaux utiles. Au cœur de ce projet se trouve une machine moléculaire présente dans les champignons qui décompose la matière première complexe en ses composants de base.
Un chercheur de l’Université de Kobe et son équipe ont été les premiers à mettre au point un aliment test pour la machine moléculaire fongique qui leur permet d’observer son action proche de la nature, ouvrant ainsi la voie à son amélioration et à son application industrielle. publié leurs résultats dans la revue Communications sur la recherche biochimique et biophysique.
Les ingénieurs biochimistes souhaitent transformer le bois, un matériau abondant et renouvelable, en bioplastiques, en produits chimiques utiles à la médecine, en additifs alimentaires ou en carburant. Mais la structure complexe du bois constitue un obstacle majeur à cette transformation.
Koh Sangho, bio-ingénieur à l’université de Kobe, explique : « Le bois est composé de différents matériaux liés chimiquement, tels que la lignine et l’hémicellulose, qui doivent d’abord être séparés pour devenir disponibles comme matières premières. »
En d’autres termes, le bois doit être décortiqué. Les champignons possèdent des enzymes, de minuscules machines chimiques, capables de le faire, mais pour les améliorer et les adapter à un usage industriel, nous devons comprendre comment ils fonctionnent, et les chercheurs ne disposaient pas d’un aliment adapté, ou « substrat », pour que l’enzyme puisse étudier sa fonction.
« En tant qu’étudiant diplômé à l’Université Shinshu, je n’ai pas réussi à produire le graphique de dynamique de réaction enzymatique typique que nous connaissons dans les manuels en utilisant le substrat de test couramment utilisé. J’ai même contacté le chercheur qui a découvert l’enzyme en premier pour lui demander ce que je faisais de mal, mais il m’a répondu que je ne faisais rien de mal et que mes résultats étaient typiques des tentatives de caractérisation de cette enzyme », raconte Koh.
Motivés par cela, le jeune bio-ingénieur et son équipe ont créé un nouveau matériau qui conserve les caractéristiques structurelles clés du substrat naturel de l’enzyme tout en étant suffisamment simple pour permettre une modification chimique et une simulation informatique.
« La clé de notre capacité à créer un substrat approprié est que nous avions déjà trouvé une autre enzyme qui nous permettait de créer des fragments d’hémicellulose très spécifiques qui ne pouvaient être produits d’aucune autre manière. Ce n’est qu’avec ces fragments que nous avons pu synthétiser chimiquement un substrat d’essai approprié », explique Koh, expliquant pourquoi personne d’autre n’a été en mesure de caractériser l’enzyme.
Étant la première équipe capable d’observer l’action de l’enzyme isolée dans un environnement quasi naturel, ils ont été les premiers à déterminer sa vitesse de réaction et son affinité, paramètres essentiels pour les bio-ingénieurs travaillant sur n’importe quelle enzyme.
Koh déclare : « Lorsque, grâce au substrat que j’ai conçu, la dynamique de réaction qui s’est développée comme dans les manuels scolaires est apparue, j’étais vraiment ravi. Grâce à cela, nous pouvons enfin caractériser la « véritable » nature de l’enzyme, l’améliorer et l’appliquer également à l’échelle industrielle. »
Leurs simulations informatiques ont montré ce qui faisait la différence entre les tentatives précédentes et leur approche : jusqu’à présent, les chercheurs s’étaient concentrés uniquement sur l’endroit spécifique au sein du substrat où il devait être clivé et donc le substrat de test qu’ils ont utilisé était essentiellement constitué uniquement de la structure de connexion.
Cependant, le substrat nouvellement synthétisé par Koh conserve une courte queue d’hémicellulose attachée au site de réaction, et il s’est avéré que c’est à cette queue que l’enzyme se lie lorsqu’elle remplit son rôle.
Maintenant que les chercheurs disposent de paramètres de performance clairs et du mécanisme de réaction de l’enzyme, ils souhaitent rechercher de meilleures alternatives dans différents champignons et essayer de modifier chimiquement la molécule pour voir comment cela affecte ses performances. De plus, les chercheurs pensent que leur substrat d’essai jouera également un rôle dans l’étude de la façon dont cette enzyme fonctionne avec d’autres pour séparer les différents composants du bois.
Koh conclut : « Nous pensons qu’il s’agit d’une étape importante vers l’application industrielle du procédé à la génération de produits chimiques utiles à partir de ressources naturelles abondantes. »
Plus d’informations :
Sangho Koh et al, Synthèse d’un substrat de base naturel avec liaison croisée lignine-xylane pour dévoiler les paramètres cinétiques productifs de la glucuronoyl estérase, Communications sur la recherche biochimique et biophysique (2024). DOI : 10.1016/j.bbrc.2024.150642