Une équipe de recherche internationale dirigée par le professeur Magnus Wolf-Watz de l’Université d’Umeå a découvert comment l’atome de magnésium dirige la chimie qui catalyse la production de la molécule d’énergie ATP dans une cellule. étude est publié dans la revue Progrès scientifiques.
« Notre découverte peut avoir un impact considérable sur la compréhension d’une variété de processus biologiques, car la molécule d’ATP est impliquée dans tout, du travail musculaire et du transport à l’intérieur et à l’extérieur des cellules aux infections bactériennes », explique Magnus Wolf-Watz, professeur au département de chimie de l’université d’Umeå.
Pour que la vie biologique puisse exister, les cellules ont besoin d’un accès constant et important à leur carburant et molécule de signalisation, l’ATP. L’un des systèmes biochimiques qui produit l’ATP est l’enzyme essentielle adénylate kinase, qui catalyse la production d’ATP à partir des éléments constitutifs ADP et AMP.
L’enzyme dépend du magnésium métallique pour pouvoir produire de grandes quantités d’ATP. On sait déjà que le magnésium catalyse les réactions chimiques de la molécule d’ATP par des effets électrostatiques, mais cela ne suffit pas pour que les réactions chimiques impliquant l’ATP se déroulent suffisamment rapidement. La vitesse est extrêmement importante.
Aujourd’hui, une équipe de recherche internationale dirigée par Magnus Wolf-Watz du département de chimie de l’université d’Umeå a développé une méthode permettant de découvrir des aspects jusqu’alors inconnus de l’influence du magnésium sur la molécule d’ATP.
Pour que la réaction chimique qui forme l’ATP ait lieu, les éléments constitutifs AMP et ADP doivent être placés dans une géométrie précise l’un par rapport à l’autre dans le site actif de l’enzyme adénylate kinase. L’équipe de recherche a découvert que la réaction se déroule de manière optimale lorsque l’atome de magnésium tourne à un angle dans les molécules de sorte qu’elles se retrouvent dans la configuration idéale.
« Le résultat est étonnant. Il montre que de très petites différences dans les molécules peuvent donner lieu à un effet catalytique spectaculaire. Nous savons désormais exactement comment le magnésium accélère la chimie de formation de la molécule énergétique cellulaire ATP », explique Magnus Wolf-Watz.
Les changements d’angle ont pu être observés grâce à des structures cristallographiques produites expérimentalement par Elisabeth Sauer-Eriksson, professeur au département de chimie de l’université d’Umeå.
Les chercheurs sont allés encore plus loin. En utilisant la chimie computationnelle dans le laboratoire de Kwangho Nam à l’Université du Texas à Arlington, ils ont pu montrer que les changements d’angles étaient liés à des changements plus importants dans la structure de l’enzyme. Ce lien est un lien recherché depuis longtemps entre la structure des enzymes et leur effet catalytique.
Plus d’informations :
Kwangho Nam et al, Réorganisation structurelle induite par le magnésium dans le site actif de l’adénylate kinase, Progrès scientifiques (2024). DOI: 10.1126/sciadv.ado5504