Les chercheurs ont découvert un mécanisme qui dirige l’évolution de la vie multicellulaire. Ils identifient comment le repliement modifié des protéines entraîne l’évolution multicellulaire.
Dans un nouvelle étude Dirigés par des chercheurs de l’Université d’Helsinki et du Georgia Institute of Technology, les scientifiques se sont tournés vers un outil appelé évolution expérimentale. Dans le cadre de l’expérience d’évolution à long terme de la multicellularité (MuLTEE), les levures de laboratoire développent de nouvelles fonctions multicellulaires, permettant aux chercheurs d’étudier comment elles apparaissent.
L’étude, publiée dans Avancées scientifiquesmet en lumière la régulation des protéines pour comprendre l’évolution.
« En démontrant l’effet des changements au niveau des protéines pour faciliter le changement évolutif, ce travail met en évidence pourquoi la connaissance du code génétique en elle-même ne fournit pas une compréhension complète de la manière dont les organismes acquièrent des comportements adaptatifs. Pour parvenir à une telle compréhension, il faut cartographier l’ensemble du flux d’informations génétiques. , s’étendant jusqu’aux états exploitables des protéines qui contrôlent finalement le comportement des cellules », explique le professeur agrégé Juha Saarikangas de l’Institut des sciences de la vie d’Helsinki HiLIFE et de la Faculté des sciences biologiques et environnementales de l’Université d’Helsinki.
La levure flocon de neige fait évoluer des corps robustes en 3 000 générations en changeant la forme des cellules
L’une des innovations multicellulaires les plus importantes est l’origine de corps robustes : sur 3 000 générations, ces « levures de flocon de neige » ont commencé plus faibles que la gélatine mais ont évolué pour devenir aussi solides et résistantes que le bois.
Les chercheurs ont identifié un mécanisme non génétique à la base de ce nouveau trait multicellulaire, qui agit au niveau du repliement des protéines. Les auteurs ont découvert que l’expression de la protéine chaperon Hsp90, qui aide d’autres protéines à acquérir leur forme fonctionnelle, était progressivement diminuée à mesure que la levure flocon de neige développait des corps plus grands et plus résistants.
Il s’avère que Hsp90 a agi comme un bouton de réglage d’une importance cruciale, déstabilisant une molécule centrale qui régule la progression du cycle cellulaire, provoquant un allongement des cellules. Cette forme allongée, à son tour, permet aux cellules de s’enrouler les unes autour des autres, formant des groupes multicellulaires plus grands et plus résistants mécaniquement.
« On sait depuis longtemps que l’Hsp90 stabilise les protéines et les aide à se replier correctement », explique l’auteur principal Kristopher Montrose, de l’Institut des sciences de la vie d’Helsinki, en Finlande. « Ce que nous avons découvert, c’est que de légères modifications dans le fonctionnement de Hsp90 peuvent avoir des effets profonds non seulement sur des cellules individuelles, mais aussi sur la nature même des organismes multicellulaires. »
Voie vers une évolution adaptative en modifiant la forme des protéines
D’un point de vue évolutif, ce travail met en évidence le pouvoir des mécanismes non génétiques dans un changement évolutif rapide.
« Nous avons tendance à nous concentrer sur les changements génétiques et avons été assez surpris de constater des changements aussi importants dans le comportement des protéines chaperons. Cela souligne à quel point l’évolution peut être créative et imprévisible lorsqu’il s’agit de trouver des solutions à de nouveaux problèmes, comme la construction d’un corps résistant », explique le professeur Will. Ratcliff du Georgia Institute of Technology.
Plus d’information:
Kristopher Montrose et al, L’ajustement protéostatique sous-tend l’évolution de nouveaux traits multicellulaires, Avancées scientifiques (2024). DOI : 10.1126/sciadv.adn2706. www.science.org/doi/10.1126/sciadv.adn2706