Lebewesen bestehen zu einem großen Teil aus Kohlenstoff- (C) und Stickstoff- (N) Verbindungen. Diese müssen mit der Nahrung aufgenommen oder bei Pflanzen durch Photosynthese hergestellt werden.
Eine bislang rätselhafte Erweiterung eines Stärke abbauenden Enzyms in Algen könnte eine Art Sensor sein, um festzustellen, wie viel Stickstoff gerade vorhanden ist. Ist er reichlich vorhanden, setzen die Algenzellen schnell viele Bausteine für ihr Wachstum frei.
Das Forschungsteam um Dr. Anja Hemschemeier und Dr. Lisa Scholtysek von der Photobiotechnologie-Gruppe der Ruhr-Universität Bochum berichtet über ihre neue Erkenntnisse im Journal Direkt ans Werk.
Ein stärkeabbauender Biokatalysator als Stickstoffsensor
Die optimale Zusammensetzung einer lebenden Zelle besteht aus einem bestimmten Verhältnis von C und N, aber die Mengen dieser Elemente in unserer Nahrung und in der Umgebung von Pflanzen und Algen sind normalerweise nicht so perfekt ausgewogen. Daher müssen lebende Organismen ihren Stoffwechsel und ihre chemische Zusammensetzung auf die Verfügbarkeit dieser – und anderer – chemischer Bausteine abstimmen.
In pflanzenähnlichen Organismen werden Kohlenstoffmoleküle, die nicht sofort verwertet werden, als Stärke gespeichert. Verschiedene Arten von Biokatalysatoren – auch Enzyme genannt – setzen Kohlenstoffgerüste aus der Stärke frei, wenn diese als Bausteine oder als Energiequelle benötigt werden. Eines dieser Enzyme ist die Alpha-Amylase, die Hemschemeiers Forscherteam aus der Mikroalge Chlamydomonas reinhardtii untersuchte.
Dabei machte das Team eine überraschende Entdeckung. „Das Enzym besitzt einen Fortsatz, der für den Stärkeabbau nicht benötigt wird“, erklärt Studienleiter Hemschemeier. „Dieser Proteinteil wurde in ähnlicher Form bereits in vielen verschiedenen Enzymen entdeckt und reguliert dort meist die Funktion des Biokatalysators.“
„Normalerweise erkennt dieser Proteinteil kleine Verbindungen, die im entsprechenden Stoffwechselweg eine Rolle spielen, sodass seine Geschwindigkeit angepasst und mit anderen Wegen koordiniert werden kann.“
Lisa Scholtysek, Erstautorin der Studie, testete die Wirkung vieler verschiedener Substanzen auf die Aktivität dieser Amylase. Schließlich fand sie eine, die die Aktivität des Enzyms deutlich steigerte: die Aminosäure Glutamin.
Diese stickstoffhaltige Verbindung ist ein Baustein von Proteinen. In vielen Organismen ist Glutamin auch das erste Produkt der Stickstoffassimilation und dient sowohl als primäre Stickstoffquelle als auch als Signal dafür, wie viel Stickstoff für Biosynthesewege verfügbar ist.
Eine Alpha-Amylase als Wachstumsbooster?
Diese Kombination aus Stärke abbauendem Enzym und Glutaminsensor ist bislang in der Literatur nicht beschrieben worden. Bioinformatische Analysen der Forscher lassen jedoch vermuten, dass viele Mikroalgen diese spezielle Kombination besitzen.
„Unsere Forschung steht noch ganz am Anfang“, sagt Hemschemeier. „Bisher haben wir diesen Effekt nur auf der Ebene des isolierten Biokatalysators aus Chlamydomonas untersucht. Ein wichtiger nächster Schritt ist, ihn in lebenden Algen zu untersuchen.“
Die Forscher haben allerdings eine Hypothese. „Denkbar ist, dass diese Alpha-Amylase registriert, wenn viel Stickstoff vorhanden ist. Dann beschleunigt sie die Freisetzung von C-Gerüsten aus Stärke zur Produktion von N- und C-haltigen Zellbausteinen.“ Das könnte das Zellwachstum optimieren, wenn die Algen optimale Bedingungen vorfinden.
Mehr Informationen:
Lisa Scholtysek et al., Die Aktivierung von Chlamydomonas reinhardtii Alpha-Amylase 2 durch Glutamin erfordert dessen N-terminale Aspartat-Kinase-Chorismat-Mutase-TyrA (ACT)-Domäne. Direkt ans Werk (2024). DOI: 10.1002/pld3.609