Während Methan etwa 16 % der Treibhausgase in der Atmosphäre ausmacht – zu denen auch Kohlendioxid, Distickstoffmonoxid und Wasserdampf gehören – ist es mehr als 25-mal besser als Kohlendioxid, um Wärme einzufangen. Es wird angenommen, dass zwei Drittel der globalen Methanfreisetzung durch natürliche Emissionen während der anaeroben Aktivität von primitiven einzelligen Mikroorganismen, den sogenannten Archaea, erfolgt. Das Verständnis des genauen Mechanismus, durch den Archaeen Methan produzieren, könnte zu einer Technologie führen, die die Methanproduktion durch Archaeen reduziert und im Kampf gegen die globale Erwärmung hilft.
Archaeen unterscheiden sich von Bakterien hauptsächlich durch ihren Lebensraum und ihre Energiequellen. Die sogenannten methanogenen Archaeen emittieren Methan als Nebenprodukt der für ihr Überleben notwendigen Energiegewinnung. Das für die Methanbildung verantwortliche Biomolekül ist das sogenannte Methyl-Coenzym-M-Reduktase (oder MCR)-Protein, das die chemische Umwandlung induziert. Damit MCR diese reversible Reaktion katalysieren kann, muss sie durch ein Partnerprotein aktiviert werden, das zur Superfamilie der B12-abhängigen Radikal-S-Adenosyl-L-Methionin (oder SAM)-Enzyme gehört.
Die Superfamilie der Radikal-SAM-Enzyme enthält über 200.000 unabhängig sequenzierte Proteine. Es wurde mit einer Vielzahl natürlicher Prozesse in Verbindung gebracht, einschließlich der Biosynthese von Antibiotika und Chlorophyll. Eines dieser Schlüsselenzyme (Mmp10) ist für die Aktivierung des MCR-Proteins verantwortlich und damit an der Regulation seiner Methanbildung beteiligt. Die Allgegenwärtigkeit von SAM-Enzymen in der gesamten Biosphäre spiegelt ihre Bedeutung bei der Katalyse von Reaktionen wider, die für alle Arten von Leben von grundlegender Bedeutung sind. Die Mechanismen, die ihre biologischen Aktivitäten ausgleichen, sind jedoch noch kaum verstanden.
Um die Aktivitäten des Mmp10-SAM-Enzyms zu entschlüsseln, stellte Dr. Olivier Berteau vom Micalis-Institut der Université Paris-Saclay ein Team wissenschaftlicher Experten mit verschiedenen komplementären Fachgebieten zusammen, darunter weitere Forscher dieser Universität, der Universität Aix Marseille und von Synchrotron SOLEIL in Frankreich sowie der Universität Nagoya in Japan. Die Ergebnisse der Untersuchung wurden online in der Zeitschrift veröffentlicht Natur am 2. Februar 2022.
Der Schlüssel zur Aktivität von B12-abhängigen radikalischen SAM-Enzymen ist ein einfacher, aber wirkungsvoller Mechanismus zum Auslösen der katalytischen Reaktion. Die Schwierigkeit, das Enzym dazu zu bringen, alle an der Reaktion beteiligten Akteure gleichzeitig aufzunehmen, hat dazu geführt, dass nur wenige strukturelle Informationen verfügbar waren, die helfen könnten, den Ablauf der Reaktion zu erklären.
Um dem abzuhelfen, kombinierte das Forschungsteam kristallographische Ergebnisse mit biochemischen und biophysikalischen Daten, um zu erklären, wie B12-abhängige Radikal-SAM-Proteine ihre Aktivität bis in Details auf atomarer Ebene regulieren. Der enzymatische Mechanismus von Mmp10 wurde mit allen anwesenden Akteuren der Reaktion abgebildet.
Die Ergebnisse dieser Forschung haben Auswirkungen auf die Entwicklung von Biotechnologien, die wichtige enzymatische Ereignisse kontrollieren würden, insbesondere diejenigen, die mit Methanemissionen in Verbindung stehen, und so im Kampf gegen die globale Erwärmung helfen würden.
Co-Autor Professor Leo Chavas von der Universität Nagoya ist von den Ergebnissen dieser Langzeituntersuchung begeistert. „Insgesamt 137 Proteine wurden an einer führenden Synchrotronanlage in Frankreich gescreent, um einen Einblick in diese seltenen Ereignisse zu bekommen, die so schwer zu erfassen sind. Diese Forschung öffnet auch die Tür für biotechnologische Entwicklungen.“
Cameron D. Fyfe et al, Kristallographische Momentaufnahmen einer B12-abhängigen radikalischen SAM-Methyltransferase, Natur (2022). DOI: 10.1038/s41586-021-04355-9