Ein Team von Wissenschaftlern unter der Leitung des Leibniz-Instituts für Lebensmittel-Systembiologie der Technischen Universität München hat nun in Kooperation mit dem Lehrstuhl für Lebensmittelchemie und Molekulare Sensorik der Technischen Universität München neue molekulare Details entdeckt, die für die Bitterkeit von relevant sind gelagertes Leinöl. Die neuen Erkenntnisse sollen dabei helfen, geeignete technologische Verfahren oder Züchtungsstrategien zu entwickeln, die den guten Geschmack des Speiseöls länger erhalten.
Im Vergleich zu anderen Pflanzenölen ist Leinöl besonders reich an lebenswichtigen Omega-3-Fettsäuren und kann daher zu einer gesunden Ernährung beitragen. Frisch gepresst hat es einen zarten, nussigen Geschmack. Allerdings entwickelt es je nach Lagerbedingungen relativ schnell einen unangenehm bitteren Beigeschmack, der der Verbraucherakzeptanz entgegenwirkt.
Verdacht auf Oxidationsprodukte
Bereits frühere Analysen hatten zu der Annahme geführt, dass neben oxidierten Fettsäuren auch ringförmige Peptide (Cyclolinopeptide) wesentlich zum bitteren Geschmack des gealterten Öls beitragen. Die Cyclolinopeptide bestehen aus acht bis neun Aminosäuren und lassen sich in sechs Klassen (1 bis 6) einteilen. Bisher war jedoch unbekannt, welche der 25 menschlichen Bitterrezeptortypen sie stimulieren.
Um dies genauer zu untersuchen, bestimmten die Wissenschaftler zunächst mit spektroskopischen Analysemethoden die Konzentrationen der verschiedenen Cyclolinopeptide in frischem Leinöl und acht Monate altem, bei Raumtemperatur gelagertem Leinöl. Außerdem ermittelten sie den jeweiligen Gehalt der verschiedenen Oxidationsprodukte. Anschließend untersuchten Tatjana Lang und Maik Behrens vom Leibniz-Institut die Wirkung der isolierten nicht-oxidierten sowie oxidierten Peptide auf die verschiedenen Bitterrezeptortypen. Dazu nutzten sie ein am Leibniz-Institut etabliertes zelluläres Testsystem.
Nur zwei menschliche Bitterrezeptortypen reagieren
„Wie vermutet hat sich der Anteil an oxidierten Peptiden durch die Lagerung deutlich erhöht“, berichtet Lebensmittelchemiker Oliver Frank vom Lehrstuhl für Lebensmittelchemie und Molekulare Sensorik. Erstautorin Tatjana Lang ergänzt: „Überraschenderweise reagierten aber nur zwei der 25 Bitterrezeptortypen auf die Peptide – insbesondere TAS2R14.“ Den Wissenschaftlern zufolge enthielten fast alle Peptide, die die Rezeptoren aktivieren konnten, in ihrer Ringstruktur ein oder zwei oxidierte Methionin-Bausteine. Methionin ist eine schwefelhaltige Aminosäure, deren Oxidation zu Methioninsulfoxid oder Methioninsulfon führt.
Wie die in der veröffentlichten Studie Zeitschrift für Agrar- und Lebensmittelchemie zeigt, war hauptsächlich ein Methioninsulfoxid-haltiges Klasse-4-Cyclolinopeptid in relevanten Mengen im gelagerten Öl nachweisbar. Gleichzeitig aktivierte es stark den Rezeptor TAS2R14. „Dieses Oxidationsprodukt scheint also im Vergleich zu anderen dominant für den bitteren Beigeschmack verantwortlich zu sein“, sagt Studienleiter Maik Behrens. „Folglich wäre es denkbar, die Geschmacksqualität von gelagertem Leinöl zu optimieren, indem man den Gehalt dieser Peptidklasse im Öl durch Züchtung oder technische Maßnahmen entfernt oder reduziert“, fährt er fort.
Die Gene, die Cyclolinopeptide im Flachs codieren, seien bekannt, sagten die Forscher. Ebenso gibt es Leinsamensorten wie „Flanders“, die im Vergleich zu anderen Sorten weniger Klasse-4-Cyclolinopeptide enthalten und möglicherweise als Basis für neue Züchtungen verwendet werden könnten.
Tatjana Lang et al, Aktivierungsspektren menschlicher Bittergeschmacksrezeptoren, stimuliert mit Cyclolinopeptiden, die frischem und gealtertem Leinöl entsprechen, Zeitschrift für Agrar- und Lebensmittelchemie (2022). DOI: 10.1021/acs.jafc.2c00976