Die Steifigkeit, Transparenz und Härte von PET (Polyethylenterephthalat) machen es zu einem der wertvollsten Kunststoffe für die Herstellung von Plastikflaschen, Verpackungen und anderen Einwegprodukten. Aufgrund dieser Eigenschaften ist es jedoch sehr langlebig in der Umwelt, sodass es mehrere hundert Jahre dauern kann, bis eine Plastik-PET-Flasche im Meer abgebaut wird.
Auf molekularer Ebene haben PET und alle Kunststoffe eine Polymerstruktur, die aus Zehntausenden Wiederholungen kleiner Untereinheiten, sogenannten Monomeren, besteht. In den letzten Jahrzehnten wurde der Abbau von PET durch eine Art bakterieller Enzyme namens Polyesterhydrolasen (oder PETasen) mit großer Hoffnung betrachtet, da er als potenziell umweltfreundliche Methode zum Recycling von Kunststoffabfällen und zur Rückgewinnung der ursprünglichen Monomere angesehen wird. Dies ermöglicht einen effektiven Kreislauf der Materialwirtschaft.
Nun hat eine neue Studie unter der Leitung des Institut de Ciències del Mar (ICM-CSIC) und der Universität Leipzig (Deutschland) die Details des PET-Abbauprozesses durch diese Enzyme auf molekularer Ebene enthüllt.
„Die Ergebnisse unserer Arbeit können für die Industrie von großem Nutzen sein, da wir zum ersten Mal den Film des Prozesses ‚sehen‘ können. Außerdem ebnen sie den Weg für die Entwicklung neuer Enzyme, die den Kunststoff in seine Bestandteile zerlegen können.“ ursprünglich lösliche Komponenten mit hoher Effizienz“, erklärt Francesco Colizzi, einer der Hauptautoren der Studie.
Ania Di Pede-Mattatelli, eine der Co-Autorinnen der Arbeit, fügt ihrerseits hinzu, dass „diese Enzyme auch zur Behandlung von PET-Mikroplastik aus dem Waschen von Microfleece-Textilien, die in Kläranlagen landen, eingesetzt werden könnten, und so zur Erhaltung beitragen.“ die Meeresumwelt.“
Experimente und 3D-Simulationen
Um den inhärenten Mechanismus des biokatalytischen Abbaus von PET auf atomarer Ebene zu entschlüsseln, haben die Autoren der Arbeit kürzlich in der Zeitschrift veröffentlicht ACS-Katalyseentwarf eine Glasmatrix, die die Zwischenprodukte der enzymatischen Reaktion stabilisierte und deren Nachweis in Echtzeit durch spezifische Experimente der Magnetresonanzspektroskopie ermöglichte. Mithilfe molekularer Berechnungen auf einem Supercomputer konnten sie dann die spektroskopischen Daten interpretieren und ein detailliertes 3D-Molekülmodell des enzymatischen Prozesses des PET-Abbaus erstellen.
Bisher wurde intensiv erforscht, wie PET diese Enzyme binden und mit ihnen interagieren könnte, und es wurden kontroverse Hypothesen aufgestellt. Beispielsweise wurde angenommen, dass die gleichzeitige Bindung eines großen Teils von PET an das Enzym notwendig ist, damit das Enzym das Kunststoffpolymer in seine ursprünglichen Bestandteile zerlegen kann.
Stattdessen zeigt diese Arbeit, dass die Interaktion von nur 2 PET-Untereinheiten ausreicht, damit das Enzym das Polymer spaltet. Schließlich zeigt die Studie, dass das Enzym auf der PET-Kette „laufen“ oder gleiten kann, um von einem Schnitt zum anderen zu gelangen.
„Zu verstehen, wie PET mit dem Enzym interagiert, ist wichtig, um die Entwicklung neuer, verbesserter Systeme für das Recycling zu steuern. Letztendlich liefert uns die Natur selbst das Ausgangsmaterial, um die Plastikverschmutzung zu reduzieren, aber wir müssen es angemessen nutzen“, schließt Colizzi.
Mehr Informationen:
Patricia Falkenstein et al., Über den Bindungsmodus und den molekularen Mechanismus des enzymatischen Abbaus von Polyethylenterephthalat, ACS-Katalyse (2023). DOI: 10.1021/acscatal.3c00259