Untersuchungen zeigen, wie sich Filamentinteraktionen auf zelluläre Netzwerke auswirken

Winzige Dinge sind wichtig – zum Beispiel kann eine Aminosäure die Architektur der Zelle vollständig verändern. Forscher der Universitäten Göttingen und Warwick untersuchten die Struktur und Mechanik des Hauptbestandteils des Zellskeletts: eines Proteins namens Aktin. Aktin kommt in allen lebenden Zellen vor und erfüllt eine Reihe wichtiger Funktionen – von der Muskelkontraktion bis hin zur Zellsignalisierung und -form.

Dieses Protein kommt in zwei Varianten vor, die als „Isoformen“ bezeichnet werden und als Gamma-Actin und Beta-Actin bekannt sind. Der Unterschied zwischen den beiden Proteinen ist winzig; nur wenige Aminosäuren an nur einem Teil des Moleküls variieren. Doch diese kleine Veränderung hat große Auswirkungen auf die Zelle. In der Natur kommen normalerweise nur Mischungen der beiden Isoformen vor. In ihrer Studie trennten die Forscher die beiden Isoformen und analysierten sie einzeln. Die Ergebnisse waren veröffentlicht im Tagebuch Naturkommunikation.

Die Forscher untersuchten das Verhalten von Filamentnetzwerken und konzentrierten sich dabei insbesondere auf die einzigartigen Eigenschaften der einzelnen Isoformen. Sie verwendeten spezielle Techniken, die es ihnen ermöglichten, die Mechanik und Dynamik von Forschungsmodellen von Zytoskelett-Netzwerken zu bewerten, und stützten sich dabei auf Fachwissen in Biophysik in Göttingen und Bioingenieurwesen in Warwick.

Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass Gamma-Aktin vorzugsweise starre Netzwerke in der Nähe der Zellspitze bildet, während Beta-Aktin vorzugsweise parallele Bündel mit einem ausgeprägten Organisationsmuster bildet. Dieser Unterschied ist wahrscheinlich auf die stärkere Wechselwirkung von Gamma-Actin mit bestimmten Arten positiv geladener Ionen zurückzuführen, wodurch seine Netzwerke steifer sind als die von Beta-Actin gebildeten.

„Unsere Erkenntnisse sind überzeugend, weil sie neue Wege zum Verständnis der komplexen Dynamik von Proteinnetzwerken innerhalb von Zellen eröffnen“, erklärt Professor Andreas Janshoff, Institut für Physikalische Chemie der Universität Göttingen.

Die Forschung fördert das Verständnis der Wissenschaftler für grundlegende zelluläre Prozesse, indem sie Licht auf spezifische biologische Funktionen von Aktin wirft. Dies wird insbesondere für Prozesse mit zellulärer Mechanik wie Wachstum, Teilung und Reifung von Zellen im Gewebe relevant sein.

„Die Auswirkungen dieser Entdeckungen erstrecken sich auf das breitere Gebiet der Zellbiologie und bieten Erkenntnisse, die sich auf viele Forschungs- und Anwendungsbereiche auswirken könnten, beispielsweise auf die Entwicklungsbiologie“, fügt Janshoff hinzu.

Mehr Informationen:
Peter Nietmann et al., Zytosolische Aktin-Isoformen bilden Netzwerke mit unterschiedlichen rheologischen Eigenschaften, die auf eine spezifische biologische Funktion hinweisen. Naturkommunikation (2023). DOI: 10.1038/s41467-023-43653-w

Zur Verfügung gestellt von der Universität Göttingen

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