Das Forschungsteam Pflanzenphysiologie und Biochemie der Universität Konstanz hat bisher unbekannte molekulare Mechanismen entdeckt, mit denen sich Pflanzen an ihre Umgebung anpassen – wichtiges Grundlagenwissen in Zeiten des Klimawandels
Pflanzen sind ständigen Umweltveränderungen ausgesetzt, und ihr Überleben hängt von ihrer Fähigkeit ab, Umweltreize wahrzunehmen und sich an sie anzupassen. Proteinmoleküle in der Zellmembran spielen eine entscheidende Rolle bei der Koordination extrazellulärer Signale und intrazellulärer Reaktionen. Dem Forschungsteam Pflanzenphysiologie und Biochemie (Universität Konstanz) ist es nun gelungen, zwei deubiquitinierende Enzyme zu identifizieren, die am molekularen Mechanismus dieses Anpassungsprozesses beteiligt sind. Die Studie ist in der aktuellen Ausgabe von erschienen Naturkommunikation.
Die Menge an Proteinmolekülen ist entscheidend
Bei ihrem Anpassungsprozess muss die Zelle beispielsweise Nährstoffe oder Krankheitserreger in ihrer Umgebung wahrnehmen. Das ist die Aufgabe spezieller Eiweißmoleküle – der Transporter und Rezeptoren, die sich auf der Zellmembran befinden und das Zellinnere von der Außenwelt trennen. Sie werden in der Zelle sowohl produziert als auch abgebaut. Entscheidend für die Signalwahrnehmung der Pflanze ist die Menge dieser Moleküle.
Das kleine Signalprotein Ubiquitin hängt sich an andere Proteine und sorgt so dafür, dass diese abgebaut werden. Gleichzeitig gibt es deubiquitylierende Enzyme, die diesen Effekt umkehren können, indem sie Ubiquitine entfernen.
Das Team um Biologieprofessorin Erika Isono analysierte 18 dieser deubiquitylierenden Enzyme in der Modellpflanze Arabidopsis thaliana. In Zusammenarbeit mit Karin Hauser, Michael Kovermann und Christine Peter vom Departement Chemie fand das Team zwei dieser Enzyme mit den Bezeichnungen OTU11 und OTU12, die an der Zellmembran lokalisiert sind und tatsächlich an der Regulierung der Menge an Zellmembranproteinen beteiligt sind.
Erstautorin Karin Vogel erklärt den biochemischen Mechanismus: „OTU11 und OTU12 können bestimmte Ubiquitinketten verkürzen. Dies beeinflusst den Abbau der modifizierten Proteine.“ Der Biologe entdeckte auch, wie sie aktiviert werden: durch Bindung an negativ geladene Lipide auf der Zellmembran.
Bisher unbekannte Form der Aktivitätsanpassung
Das bedeutet, dass die Aktivität dieser Enzyme streng kontrolliert wird. Mehrere Aktivierungsmechanismen für deubiquitylierende Enzyme sind bereits bekannt. Der hier beschriebene Mechanismus ist eine bisher unbekannte Form der Aktivitätsanpassung. Diese Regulation ist deshalb so entscheidend, weil die Wirkung deubiquitylierender Enzyme große Auswirkungen auf die Funktion der Zelle haben kann.
„Unsere Entdeckung zeigt, dass die deubiquitylierenden Enzyme erst aktiv werden, wenn sie an der Membran ankommen, wo sich die Lipide befinden. Das passt perfekt zur intrazellulären Lokalisation und Funktion der beiden Enzyme“, sagt Erika Isono.
Modellpflanzen werden in der biologischen Grundlagenforschung eingesetzt, um grundlegende biochemische und molekularbiologische Mechanismen zu untersuchen. Langfristiges Ziel ist die Optimierung der landwirtschaftlichen Erträge, was in Zeiten des Klimawandels besonders wichtig ist, da sich dadurch die Wachstumsbedingungen für Pflanzen ändern können. Erika Isono sagt: „Es ist wichtig, dass wir auf molekularer Ebene verstehen, wie Pflanzen auf die Umwelt reagieren. Der Ubiquitin-abhängige Signalweg spielt wahrscheinlich eine wichtige Rolle in diesem Prozess.“
Mehr Informationen:
Karin Vogel et al., Lipid-vermittelte Aktivierung von in der Plasmamembran lokalisierten deubiquitylierenden Enzymen modulieren den endosomalen Transport, Naturkommunikation (2022). DOI: 10.1038/s41467-022-34637-3