Strukturelle Erkenntnisse beleuchten das Wettrüsten zwischen Nutzpflanzen und Pilzpathogenen

Viele Getreidearten wie Weizen und Gerste sind Opfer verheerender Pilzkrankheiten, die durch den Befall mit dem sogenannten Grasmehltau verursacht werden. Ein wichtiges Schlachtfeld zwischen den Pflanzen und dem Echten Mehltau ist die Interaktion zwischen pflanzlichen Immunrezeptoren und Krankheitserregereffektoren, Molekülen, die von Krankheitserregern in Wirtszellen abgegeben werden, um eine Infektion auszulösen.

Diese Effektoren und Immunrezeptoren befinden sich in einem molekularen Wettrüsten, bei dem der Pilz sein Effektorrepertoire kontinuierlich anpassen muss, um einer Erkennung durch angepasste Immunrezeptoren zu entgehen und die Virulenzaktivität aufrechtzuerhalten.

Allerdings sind die Strukturen und Funktionen dieser zahlreichen Effektoren – die bei einzelnen Pilzlinien in die Hunderte gehen können – noch unvollständig charakterisiert.

Jetzt haben Wissenschaftler aus Deutschland, der Schweiz und China unter der Leitung von Paul Schulze-Lefert, Direktor am Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung in Köln, und Jijie Chai, der Positionen an der Westlake University in Hangzhou und der Tsinghua University in China innehat, darüber berichtet Strukturen mehrerer Mehltau-Effektoren aus verschiedenen Unterfamilien.

Diese Strukturen zeigen, wie Effektoren ein gemeinsames Strukturgerüst mit einigen lokalen Variationen annehmen, die es ihnen ermöglichen, der Erkennung durch Immunrezeptoren zu entgehen. Ihre Ergebnisse werden in der veröffentlicht Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften.

Mithilfe der Röntgenkristallographie, einer Technik, die es Wissenschaftlern ermöglicht, die Positionen von Atomen in einem Molekül anhand der Elektronendichte abzuleiten, erfassten die Erstautoren Yu Cao und Florian Kümmel sowie ihre Kollegen Strukturen für fünf verschiedene Effektoren aus zwei verschiedenen Mehltauarten, die Gerste und Weizen befallen . Obwohl die Ähnlichkeit zwischen den Effektoren auf der Ebene der DNA-Sequenz sehr gering war, wurde bemerkenswerterweise festgestellt, dass sie alle eine gemeinsame Strukturfaltung annehmen, die als RALPH bekannt ist, nach RNase-ähnlichen Proteinen, die mit Haustorien assoziiert sind.

Die Analyse dieser Strukturen ergab, dass sie tatsächlich denen von RNase-Proteinen ähneln, Enzymen, die an RNA-Moleküle binden und diese abbauen. Interessanterweise besitzen diese Effektoren jedoch keine RNase-Aktivität. Stattdessen schlagen die Autoren vor, dass dieses RALPH-Gerüst mit gemeinsamer Faltung für kritische Prozesse im Zusammenhang mit Infektionen wichtig sein könnte, wie z. B. den Zusammenbau zu funktionellen Effektoren und die Fähigkeit, biologische Membranen zu durchqueren. Die lokalen Strukturveränderungen im RALPH-Gerüst könnten erklären, warum sich die Effektoren mit verschiedenen Wirtsproteinen verbinden können, um eine Infektion zu ermöglichen.

Ausgestattet mit einem Verständnis der strukturellen Vorlage eines RALPH-Effektors machten sich die Forscher dann daran, herauszufinden, ob sie die Erkennung zwischen Immunrezeptoren und Effektoren in Fällen manipulieren könnten, in denen Effektordivergenz zu einer Immunflucht geführt hatte.

Bemerkenswerterweise fanden sie heraus, dass sechs Aminosäureaustausche ausreichten, um einen sequenzdivergenten Effektor in einen Effektor umzuwandeln, der von einem spezifischen Immunrezeptor erkannt wurde. Die Analyse weiterer Effektor-Rezeptor-Paare ließ die Autoren zu dem Schluss kommen, dass jeder Immunrezeptor weitgehend unterschiedliche Flecken auf der Oberfläche seines entsprechenden Effektors erkennt.

„Es ist einer der Wundermomente der Wissenschaft, wenn in der Evolution das molekulare Wettrüsten zwischen Pflanzen und Krankheitserregern durch lokale Strukturveränderungen innerhalb einer gemeinsamen dreidimensionalen Proteinarchitektur erklärt werden kann“, sagt Paul Schulze-Lefert.