Neue Entwicklung öffnet Tür für weitere Studien zu Proteinbewegungen

Forscher der Universität Umeå und des MAX IV-Labors in Lund haben eine neue Methode zur Untersuchung von Proteinbewegungen entwickelt. Die Methode ermöglicht deutlich mehr Experimente als bisher und erlaubt es uns, mehr über lebenswichtige Prozesse in den Zellen von Menschen, Tieren und Pflanzen zu erfahren. Die Arbeit ist veröffentlicht im Journal Struktur.

Proteine ​​müssen sich bewegen, um ihre biologischen Aufgaben in der Zelle zu erfüllen. Solche Bewegungen werden als Proteindynamik bezeichnet und sind im Laufe der Evolution in der Aminosäuresequenz des Proteins kodiert. Da die Proteindynamik wichtige Prozesse wie Photosynthese, Nervenimpulse und Energieumwandlung steuert, beschäftigen sich viele Forschungsgruppen mit der Entwicklung von Methoden zur Untersuchung dieser Strukturänderungen auf molekularer Ebene.

Eine Möglichkeit besteht darin, Röntgenstrahlung aus einem Synchrotron zu nutzen. Das Problem dabei ist, dass es weltweit nur eine Handvoll Synchrotronstationen gibt, die auf zeitaufgelöste Experimente spezialisiert sind, was den Zugang der Forscher stark einschränkt.

Die Forschungsgruppe von Magnus Andersson an der Universität Umeå hat zusammen mit einem Team des MAX IV-Labors unter der Leitung von Tomás Plivelic eine Methode entwickelt, die stattdessen schnelle Röntgendetektoren mit indirekter Laseraktivierung kombiniert. Dies ermöglicht es, zeitaufgelöste Experimente an mehreren Synchrotronstationen durchzuführen, darunter auch MAX IV in Schweden.

„Unser Experiment hat großes Potenzial, den Weg für eine Reihe interessanter Studien zur Proteindynamik am MAX IV-Synchrotron zu ebnen. Wir möchten zum Beispiel untersuchen, wie Lipide in der Zellmembran die Dynamik von Transportproteinen beeinflussen, die die Stressregulierung bei Pflanzen sowie den Pumpzyklus des Herzens beeinflussen“, sagt Andersson, außerordentlicher Professor am Institut für Chemie.

Anstelle spezieller Synchrotronstationen verwendeten die Forscher Röntgendetektoren, die Röntgenstrahlung im Mikro- bis Millisekundenbereich registrieren können. Diese wurden mit einer indirekten Laseraktivierung eines ATP-abhängigen Proteins namens Adenylatkinase kombiniert.

Die Reaktion konnte 50 Millisekunden lang verfolgt werden, ohne dass die Röntgenstrahlung, die sonst biologisches Material zersetzen kann, negative Auswirkungen hatte. Zur Aktivierung wurde eine inaktive Form von ATP verwendet – eine sogenannte Käfigverbindung –, die ATP freisetzt, wenn der Laser auf die Probe trifft. Mit dieser Methode lassen sich die Dynamiken einer großen Zahl von Proteinen untersuchen.

„Ein wichtiger Aspekt ist, dass dieses Projekt die Forschung in Nordschweden mit der nationalen Infrastruktur in den südlichen Teilen des Landes verbindet, was unsere Forschungszusammenarbeit stärkt und weitere Fortschritte auf diesem Gebiet ermöglicht“, sagt Andersson.