Grundlagenforschung könnte den Anbau besserer Pflanzen wie am Schnürchen ermöglichen

Haben Sie schon einmal etwas auseinandergenommen, beispielsweise eine Uhr, um zu sehen, wie es funktioniert, indem Sie die einzelnen Teile im Inneren betrachten?

Das unterscheidet sich nicht grundlegend von einer gängigen Strategie von Wissenschaftlern, die daran arbeiten, die Funktionsweise der Photosynthese besser zu verstehen, darunter die Forscher um Christoph Benning von der Michigan State University.

Das Team, das Teil des MSU-DOE Plant Research Laboratory (PRL) ist, untersucht den Chloroplasten, den Teil der Zellmaschinerie, in dem die Photosynthese in der Pflanze stattfindet. Der Chloroplast ist wie das Innere einer Uhr, in der jede einzelne Komponente für die Funktion des Gesamtsystems unerlässlich ist.

In einer kürzlich in der Zeitschrift veröffentlichten Studie PflanzenphysiologieBenning und seine Kollegen haben begonnen aufzudecken, wie einige dieser Komponenten zusammenarbeiten, um die Bildung von Lipiden in den photosynthetischen Membranen des Chloroplasten zu beeinflussen.

Dieses grundlegende Verständnis würde es Forschern ermöglichen, Nutzpflanzen zu entwickeln, die unseren Bedürfnissen in einem sich ändernden Klima besser entsprechen, sagte das Team.

„Wenn wir besser verstehen, wie Lipide in Pflanzen synthetisiert werden, können wir versuchen, die Pflanzenleistung zu verbessern“, sagte Yang Xu, Erstautor der Studie und ehemaliger Postdoktorand im Benning-Labor. Xu ist jetzt Assistenzprofessor an der University of Guelph in Kanada.

Die neue Studie des Teams baut auf früheren Arbeiten der Gruppe auf, die mit der Untersuchung eines Enzyms namens Rhomboid-like Protein 10, abgekürzt RBL10, begannen. Die Funktion von RBL10 ist weitgehend rätselhaft, obwohl angenommen wurde, dass es andere Proteine ​​in der Chloroplastenmembran abbaut.

Im Jahr 2019 zeigte das Team anhand des Modellorganismus Arabidopsis thaliana, dass RBL10 einen wesentlichen Stoffwechselprozess bei der Photosynthese beeinflusst. Insbesondere beeinflusste das Enzym die Art und Weise, wie eine Pflanze Verbindungen, sogenannte Lipide, herstellte, die in photosynthetischen Chloroplastenmembranen verwendet werden.

In einer Folgestudie, identifizierte das Benning-Labor eine Liste von Proteinen, mit denen RBL10 im Chloroplasten interagiert. Ein weiteres wichtiges Protein in der Lipidbiosynthese von Chloroplasten – Acyl Carrier Protein 4 oder ACP4 – erregte die Aufmerksamkeit der Forscher.

In ihrer jüngsten Veröffentlichung geht es nun darum, „die Relevanz der Wechselwirkung zwischen ACP4 und RBL10 zu testen“, sagte Xu.

Die Forscher identifizierten vier zu untersuchende Arabidopsis-Linien. Die erste war die Kontrollpflanze oder der Wildtyp, der wie in der Natur funktioniert. Die anderen drei Linien waren Mutanten: Eine davon wies eine verringerte Menge an ACP4 auf, eine andere hatte eine verringerte Menge an RBL10 und eine weitere hatte einen Mangel an beiden Proteinen.

Mithilfe dieses genetischen Analyseansatzes konnten die Forscher die Funktion dieser Komponenten im pflanzlichen Lipidstoffwechsel erkennen.

Am Ende konnten die Forscher feststellen, dass RBL10 und ACP4 beide die Lipidbiosynthese beeinflussen, aber „unabhängig voneinander auf parallele Weise wirken“, sagte Benning, ein angesehener Universitätsprofessor in der Abteilung für Biochemie und Molekularbiologie und PRL-Direktor .

„Dieses Papier schließt eine Möglichkeit aus, wie diese Proteine ​​im pflanzlichen Lipidstoffwechsel funktionieren“, sagte Benning. „Aber wir müssen nach anderen Möglichkeiten suchen. Wir kennen die Antworten immer noch nicht.“

RBL10 ist eines der wenigen charakterisierten Rhomboidproteine ​​in Pflanzen, für das eine mögliche Rolle in einem zellulären Prozess vorgeschlagen wurde, aber das Benning-Labor sucht immer noch nach der genauen Funktionsweise von RBL10.

Mehr Informationen:
Yang Xu et al., Arabidopsis ACYL CARRIER PROTEIN4 und RHOMBOID LIKE10 wirken unabhängig voneinander bei der Chloroplastenphosphatidatsynthese. Pflanzenphysiologie (2023). DOI: 10.1093/plphys/kiad483

Zur Verfügung gestellt von der Michigan State University

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