Bestimmte eisbildende Proteine, die von bestimmten Bakterien produziert werden, haben die Fähigkeit, den Gefrierpunkt von Wasser zu kontrollieren – und zwar so effizient, dass kein anderes bekanntes Material mithalten kann.
Ein interdisziplinäres Team um Konrad Meister vom Max-Planck-Institut für Polymerforschung hat nun herausgefunden, wie diese Proteine funktionieren und wie ihre Aktivität genau reguliert werden kann. Ihre Ergebnisse zeigen, dass bereits eine Handvoll zusammengesetzter Proteine ausreicht, um maximale Aktivität zu erreichen – und dass diese Proteine sich bevorzugt unter spezifisch induzierten Bedingungen zusammenlagern. Die Arbeit ist veröffentlicht im Tagebuch Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften.
Das Gefrieren von Wasser erfordert mehr als nur Temperaturen unter 0 °C; es erfordert auch einen anfänglichen Eiskeim, um die Kristallisation auszulösen. Ohne diesen entscheidenden Kern kann Wasser durch ein Phänomen namens Unterkühlung flüssig bleiben, sogar bis zu einer kalten Temperatur von -40 °C.
Die Natur hat faszinierende Mechanismen entwickelt, um Unterkühlung zu vermeiden, indem sie die Bildung von Eiskeimen fördert, insbesondere bei bestimmten Bakterienarten. Diese Mikroorganismen nutzen spezielle Eis-Nukleationsproteine (INPs), die sich auf ihrer Außenmembran befinden, um Wassermoleküle in eisähnliche Strukturen nachzuahmen.
Um jedoch als effektive Vorlage für Eiskristalle zu dienen, müssen sich mehrere INPs zu Aggregaten zusammenfügen. Experimentelle Beobachtungen legen nahe, dass es nur zwei Größen von Aggregaten gibt, wobei die größere dieser hochgeordneten Strukturen das Gefrieren von Wasser bei Temperaturen nahe 0 °C ermöglicht.
Es war jedoch unklar, wie viele Proteine für diese Aggregate benötigt werden und wie sie sich tatsächlich zusammensetzen. Forscher um Konrad Meister, Gruppenleiter am Max-Planck-Institut für Polymerforschung und Professor an der Boise State University (USA), sind diesen Fragen nun mit einem interdisziplinären Ansatz nachgegangen. Sie untersuchten die Aktivität von Bakterien der Art Pseudomonas syringae bei der Kühlung auf -30 °C genau und stellten fest, dass es mehr als die beiden ursprünglich vermuteten Aggregatklassen gibt.
Da die genaue INP-Struktur experimentell unbestimmt bleibt, wurden modernste Strukturvorhersagen verwendet, um die Proteinstruktur zu modellieren. Das von Valeria Molinero an der University of Utah geleitete Forschungsteam nutzte dies als Grundlage für modernste Rechenmethoden zur Bestimmung der kritischen Aggregatgrößen, die für die beobachtete Gefrieraktivität erforderlich sind, und lieferte so Einblicke in die Beziehung zwischen Proteinstruktur und -funktion.
Die Forschung ergab, dass sich zunächst hochstabile Dimere, bestehend aus zwei Proteinen, bilden. Diese Dimere fungieren dann als Bausteine und fügen sich durch elektrostatische Wechselwirkungen zu größeren Strukturen zusammen. Bemerkenswerterweise ergab die Studie, dass Aggregate aus nur sechs Proteinen ausreichen, um den Gefrierprozess mit außergewöhnlicher Effizienz einzuleiten.
Das interdisziplinäre Forscherteam fand außerdem einen Weg, die Bildung größerer Aggregate durch die Stabilisierung des pH-Werts und die Zugabe einfacher Salze zu fördern. Dieses Wissen ist für Anwendungen wie die bereits etablierte Herstellung von Kunstschnee von hoher Relevanz.
„Wir konnten erstmals die Aktivität bakterieller Eiskeimbildner steigern und ihre Stabilität gegenüber schwankenden Umweltbedingungen verbessern“, sagt Galit Renzer, Hauptautorin der Studie.
„Dies eröffnet nicht nur neue Möglichkeiten für innovative Anwendungen wie die Kryokonservierung, sondern liefert auch wertvolle Erkenntnisse zum Umgang mit den Auswirkungen des Klimawandels.“
Weitere Informationen:
Galit Renzer et al., Hierarchische Anordnung und Umweltverbesserung bakterieller Eiskeimbildner, Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften (2024). DOI: 10.1073/pnas.2409283121