Forscher enthüllen Struktur und Aufbaumechanismus eines einzigartigen Moduls im Zellulosom

Cellulosomen sind Multienzymkomplexe, die für ihren effizienten Lignocelluloseabbau bekannt sind, der für die Entwicklung von Bioenergietechniken wertvoll ist. Die vielfältige Zusammensetzung und der komplexe Aufbau von Cellulosomen verleihen ihnen außergewöhnliche Fähigkeiten beim Substratabbau. Die Entschlüsselung ihrer komplexen Aufbaumechanismen kann zu einem besseren Verständnis ihrer Effizienz führen und ihre Anwendungen in der Bioenergieproduktion fördern.

Forscher des Qingdao Institute of Bioenergy and Bioprocess Technology der Chinesischen Akademie der Wissenschaften haben die Struktur und den Aufbaumodus eines einzigartigen Zellulosom-Zusammenbaumoduls, des Double-Dockerin-Moduls, charakterisiert und dabei die komplexe Komplexität und Vielfalt des Zellulosom-Zusammenbaus und der Zellregulierung offengelegt. Die Ergebnisse wurden veröffentlicht in Proteinwissenschaft.

Cellulosomen werden durch das Zusammenspiel von Gerüstproteinen (Scaffoldinen) und Enzymen zusammengesetzt. Die nichtkatalytischen Gerüste enthalten mehrere Tandem-Kohäsinmodule, während die zellulosomalen Enzyme nur mit einem einzigen Dockerinmodul ausgestattet sind, das eine spezifische Bindung an Gerüste ermöglicht. Daher wird die strukturelle Komplexität des Cellulosoms hauptsächlich durch die Anzahl und Art(en) der Kohäsine in den Gerüsten bestimmt.

Jüngste Omics-Daten zeigen jedoch das Vorhandensein von Tandem-Doppel- und Mehrfach-Dockerin-Modulen in einigen Zellulosom-produzierenden Bakterien. Die Rolle dieser Module in Cellulosomen muss geklärt werden.

In dieser Studie haben die Forscher ein einzigartiges Doppel-Dockerin-Modul innerhalb einer Proteasekomponente im Zellulosom von Clostridium thermocellum entdeckt.

Kristall- und NMR-Strukturanalysen ergaben, dass das Doppel-Dockerin-Modul zwei typische Dockerin-Strukturen aufweist. Allerdings wurde im ersten Dockerin-Modul ein neuartiger intramolekularer Verschluss aus antiparallelen β-Strängen identifiziert, und mutmaßliche kohäsinbindende Reste in jedem Modul weisen im Vergleich zu anderen herkömmlichen Dockerin-Modulen gewisse Abweichungen auf.

Weitere Interaktionsstudien zeigten, dass nur das erste Dockerin-Modul am Aufbauprozess beteiligt ist, was eine Bevorzugung der Bindung an das Kohäsin eines bestimmten Zellwand-bindenden Gerüsts zeigt. Dies legt nahe, dass das Doppel-Dockerin-Modul eine Rolle bei der Regulierung der Zellulosomassemblierung spielen könnte.

Darüber hinaus haben die Forscher herausgefunden, dass das Doppel-Dockerin-Modul eine bemerkenswerte Fähigkeit besitzt, an das heterologe Cohesin-Modul von Clostridium cellulolyticum zu binden. Dieser Befund stellt ein neues Beispiel für die mögliche Bildung „symbiotischer Zellulosomen“ innerhalb einer mikrobiellen Gemeinschaft dar.

„Diese Studie zeigt, dass Cellulosomen viel komplexer sind, als wir dachten, und die Entschlüsselung dieser Komplexität ist für ihre Anwendung von entscheidender Bedeutung“, sagte Prof. Feng Yingang, korrespondierender Autor der Studie.

Mehr Informationen:
Chao Chen et al., Ein zellulosomales Doppeldockerinmodul aus Clostridium thermocellum zeigt deutliche Struktur- und Kohäsinbindungsmerkmale. Proteinwissenschaft (2024). DOI: 10.1002/pro.4937

Zur Verfügung gestellt von der Chinesischen Akademie der Wissenschaften

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