Ein Team um die Freiburger Biochemikerin Prof. Dr. Susana Andrade hat ein neues Membranprotein charakterisiert, das es Mikroorganismen ermöglicht, Ammoniumtransporter (Amts) als Rezeptoren umzufunktionieren.
Ammoniumtransporter unterscheiden klar zwischen Ammonium, Kalium und Wasser. Diese Eigenschaft hat sicherlich dazu beigetragen, dass sie sich im Laufe der Evolution in Ammoniumrezeptoren verwandelten.
Das neu entdeckte Protein Sd-Amt1 nutzt Ammoniumkationen als extrazelluläre Signale, um den zytoplasmatischen Spiegel des sekundären Botenstoffs zyklisches Di-GMP zu erhöhen. Es besteht aus einer membranintegralen Ammoniumrezeptordomäne, die mit einem zytoplasmatischen Diguanylatcyclase-Transmittermodul verknüpft ist.
Erstautoren der Studie sind die Freiburger Biochemiker Dr. Tobias Pflüger und Dr. Mathias Gschell von der Universität Freiburg. Die Ergebnisse wurden veröffentlicht im Journal Wissenschaftliche Fortschritte.
Die Arbeit des Forschungsteams kombiniert moderne biochemische, biophysikalische und bioinformatische Werkzeuge, um hochauflösende Struktur- und Funktionsdaten zu integrieren. Sie ermöglichten es den Forschern, die molekularen Details der durch Ammonium ausgelösten Signalbindung, Rezeptoraktivierung und Wandlermodulation aufzudecken.
In Zusammenarbeit mit der Bioinformatik-Gruppe von Prof. Dr. Stefan Günther vom Institut für Pharmazeutische Bioinformatik der Universität Freiburg konnten sie zudem zeigen, inwieweit das Signalbindungsmotiv zwischen prokaryotischen und eukaryotischen Organismen konserviert ist. Die Arbeit liefert damit zugleich ein Signaturmotiv zur Identifizierung weiterer Ammoniumrezeptoren.
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Tobias Pflüger et al, Wie Sensor-Amt-ähnliche Proteine Ammoniumsignale integrieren, Wissenschaftliche Fortschritte (2024). DOI: 10.1126/sciadv.adm9441