Erforschung, wie Staufen- und Argonaute-Proteine ​​miteinander interagieren

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Neuronen passen sich ständig neuen Anforderungen an. Diese Plastizität ist die molekulare Grundlage des Lernens und Erinnerns. Auf zellulärer Ebene gibt es eine Vielzahl von Mechanismen zur Regulierung der allgemeinen Genexpression.

Einer der Hauptakteure sind RNA-bindende Proteine, die Botenmoleküle (mRNA) erkennen. Auf diese Weise regulieren sie, wo und wann Proteine ​​innerhalb der Nervenzelle produziert werden können. Die RNA-bindenden Proteine ​​Staufen2 und Argonaute bilden zusammen mit anderen Komponenten im Zytoplasma RNA-Granula.

Ein Team um LMU-Zellbiologe Prof. Michael Kiebler hat nun erstmals gezeigt, wie Staufen- und Argonaute-Proteine ​​miteinander interagieren.

Die Autoren der Studie veröffentlicht in Nukleinsäureforschung konnten zeigen, dass die beiden RNA-bindenden Proteine ​​bei der Erfüllung ihrer Funktion miteinander konkurrieren.

Ihre Ergebnisse legen nahe, dass die beiden RNA-bindenden Proteine ​​auf diese Weise die Translation spezifischer Proteine ​​im Dendriten und an der Synapse regulieren.

Die Wissenschaftler vermuten, dass diese Aufbaudynamik von RNA-Körnchen einen wichtigen funktionellen Beitrag zur synaptischen Plastizität leistet, insbesondere in Neuronen.

Mehr Informationen:
Janina Ehses et al., Das dsRBP Staufen2 regelt die RNP-Assemblierung von neuronalen Argonaute-Proteinen, Nukleinsäureforschung (2022). DOI: 10.1093/nar/gkac487

Zur Verfügung gestellt von der Ludwig-Maximilians-Universität München

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