Entwickeltes Bakterienprotein ermöglicht eine effiziente Trennung von Seltenerdmetallen

Ein neu entdecktes Protein beherbergt auf natürliche Weise eine ungewöhnliche Bindungsstelle, die zwischen Seltenerdelementen unterscheiden kann, und Forscher an der Penn State haben es noch besser gemacht. Seltenerdelemente sind Schlüsselkomponenten, die in allen Bereichen von der modernen Technologie bis zur Benzinproduktion verwendet werden. Das Protein namens LanD reichert Neodym und Praseodym gegenüber anderen ähnlichen Seltenerdelementen (REEs) an und hat das Potenzial, den industriellen Bergbau zu revolutionieren, sagten Forscher.

Wissenschaftler der Penn State University unter der Leitung des Chemieprofessors Joseph Cotruvo Jr. haben kürzlich eine Studie durchgeführt veröffentlicht Ihre Landentdeckung im Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften.

„Jedes Seltenerdelement hat spezifische Eigenschaften, die es für unterschiedliche Anwendungen nützlich machen, dennoch sind sie bekanntermaßen schwer voneinander zu trennen“, sagte Cotruvo, der eine Patentanmeldung für die Arbeit eingereicht hat. „Aktuelle industrielle Methoden sind ineffizient und erfordern einen hohen Einsatz giftiger Chemikalien. Daher könnte eine proteinbasierte Methode für den Abbau seltener Erden diesen Prozess effizienter, umweltfreundlicher und kostengünstiger machen.“

Nach Angaben der United States International Trade Commission werden fast 80 % des REE-Angebots der Vereinigten Staaten importiert. Cotruvo erklärte, dass es für die Beschaffung von REEs reichlich inländische Rohstoffe gibt – einschließlich recycelter alter Technologien und industrieller Nebenprodukte –, aber nicht alle REEs seien von gleichem Wert und gleicher Anwendung.

Ein effektiverer Trennungsansatz könnte dazu beitragen, die nationale Versorgung mit REEs sicherzustellen. Die 17 REEs, darunter 15 Metalle, die als „Lanthanide“ bezeichnet werden, werden üblicherweise in „leichte“ und „schwere“ Gruppen unterteilt, wobei die leichten REEs weitaus häufiger vorkommen. Bedauerlicherweise haben jedoch die häufigsten leichten Seltenerdmetalle, Lanthan und Cer, einen geringen Wert, während die anderen leichten Seltenerdmetalle, Praseodym und (insbesondere) Neodym, viel wertvoller sind.

Neodym ist ein wichtiger Bestandteil von Permanentmagneten, die in Smartphones und Maschinen für erneuerbare Energien wie Windkraftanlagen verwendet werden. Für diese Anwendungen wird Praseodym häufig mit Neodym kombiniert.

Cotruvos Labor identifizierte zuvor ein weiteres Protein, LanM, das an alle REEs mit hoher Spezifität als jedes andere Metall bindet. Dies geschieht auf ähnliche Weise wie bei einem Schlüssel-Schloss-Mechanismus, wobei das Protein das Schloss und das REE der Schlüssel ist. Wenn das Protein ein REE bindet, verändert es seine Form analog zum Drehen des Schlüssels im Schloss. Die bisher untersuchten LanM-Proteine ​​sind sehr gut darin, schwere REEs zu unterscheiden, aber sie sind nicht gut darin, die leichten REEs zu trennen, ähnlich wie ein Schlüsselloch, in das mehrere verschiedene Schlüssel passen.

Das neu entdeckte LanD-Protein verfügt jedoch über verbesserte Trennfähigkeiten bei den leichten REEs, die genauso gut, wenn nicht sogar besser sind als die aktuellen Industriepraktiken, sagte Cotruvo. Mit einer einzigartigen, noch nie dagewesenen Bindungsstelle – an der sich der Metall-„Schlüssel“ im Protein festsetzen kann – können die natürlichen REE-Trennfähigkeiten von LanD noch effizienter gestaltet werden, was neue Hoffnung für eine umweltfreundlichere Bergbauindustrie für Seltene Erden bietet. sagte er.

„Aktuelle Bemühungen konzentrieren sich auf die Optimierung der REE-Trennung, um sie weniger arbeits- und materialintensiv zu machen“, sagte Cotruvo. „Aber dieser Organismus, Methylobacterium extorquens, ein in der Natur reichlich vorkommendes Bakterium, stellt Proteine ​​her, die das Problem offenbar bereits gelöst haben.“

Methylobacterium extorquens ist eine Bakterienart, die für ihre Fähigkeit bekannt ist, auf Ein-Kohlenstoff-Verbindungen wie Methanol zu wachsen, und bevorzugt die Verwendung spezifischer REEs, hauptsächlich Lanthan und Cer, um dieses Wachstum zu unterstützen.

Als Cotruvo vor sechs Jahren LanM als erstes REE-bindendes Protein mit hoher Affinität und hoher Spezifität entdeckte, war nicht klar, warum LanM REEs so fest in der Zelle binden musste. Die Entdeckung von LanD legte eine Antwort auf diese Frage nahe: Die beiden Proteine ​​arbeiten zusammen, wobei LanD an die Lanthanoide bindet, die das Bakterium aufnimmt, aber nicht benötigt, und sie an LanM abgibt, wo sie abgesondert werden. Diese Lanthanoide sind zwar für die Bakterien nicht wichtig, aber für die Technologieproduktion am wichtigsten, sagte Cotruvo.

„Das Bakterium kann eine größere Gruppe von Lanthanoiden aufnehmen als die kleine Untergruppe, die es bevorzugt. Daher muss es eine Möglichkeit finden, zu verhindern, dass diese unerwünschten Lanthanoide die Funktionen der wünschenswerten Lanthanoide in der Zelle beeinträchtigen“, sagte Cotruvo. „LanD und LanM scheinen bei dieser Sortierung zusammenzuarbeiten, was erklärt, warum das zuvor identifizierte LanM-Protein im Allgemeinen gut für Lanthanid-Trennungen geeignet ist.“

Er fügte hinzu, dass LanD mit seiner einzigartigen Bindungsstelle speziell für die leichten REEs viel besser geeignet sei.

„LanD bindet praktischerweise am besten an Neodym, das bei weitem das wertvollste der leichten Seltenerdmetalle ist“, sagte Cotruvo. „Während das natürlich vorkommende LanD-Protein Neodym bevorzugt, haben wir es umgestaltet, um Neodym effektiver aus einer gemischten Lösung leichter REEs extrahieren zu können, wobei wir die anderen REEs, die von geringerem Wert sind, benachteiligen.“

Die Forscher fanden heraus, dass durch die Konstruktion der LanD-Bindungsstelle Trennungen, die das gewünschte Neodym und Praseodym ergeben, viel effektiver werden. In zukünftigen Anwendungen hoffen die Forscher, die Proteingröße verringern und die Präferenz dieser Bindungsstelle noch weiter erhöhen zu können – und dies in einer größeren Trennung umzusetzen. Der Standort könne als Ausgangspunkt für Chemiker und Ingenieure dienen, um hochspezifische Proteine ​​zu entwickeln, um die Sortierung anderer schwierig zu trennender Elemente zu perfektionieren, sagte Cotruvo.

Da sich LanD und LanM außerdem auf die Trennung verschiedener Seltenerdmetalle spezialisiert haben, könnten sie gemeinsam in einem Prozess zur Trennung komplexer REE-Quellen wie Erze eingesetzt werden.

„Das LanD-Protein ist ein vielversprechender Weg zur Verbesserung der REE-Trennungspraktiken“, sagte er. „Und wir arbeiten daran, es noch besser zu machen, um den Weg zu einem effektiveren und umweltfreundlicheren Abbau seltener Erden zu ebnen.“

Zu den Co-Autoren des Artikels gehören Wyatt Larrinaga und Jonathan Jung, Doktoranden der Chemie; Chi-Yun Lin, Postdoktorandin in Chemie; und Amie Boal, Professorin für Chemie sowie Biochemie und Molekularbiologie.

Weitere Informationen:
Wyatt B. Larrinaga et al., Modulierende metallzentrierte Dimerisierung eines Lanthanoid-Chaperon-Proteins zur Trennung leichter Lanthanoide, Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften (2024). DOI: 10.1073/pnas.2410926121

Zur Verfügung gestellt von der Pennsylvania State University

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