Ein widersprüchliches Protein akzeptiert Elektronen leicht, obwohl sie stark negativ ladet

Ein Forscherteam des Max -Planck -Instituts für medizinische Forschung machte eine markante Entdeckung – ein Protein mit widersprüchlichen Eigenschaften: eine stark negative Ladung, aber eine sehr hohe Neigung zur Akzeptanz von Elektronen, die ebenfalls negativ sind. Dies war unerwartet, da sich die negativen Ladungen normalerweise gegenseitig abwehrten.

Die Wissenschaftler bestimmten die dreidimensionale Struktur des Proteins und stellten fest, dass sich positiv geladene Kalziumionen in der Nähe des Ortes befinden, an dem die Elektronen gespeichert sind. Die Ergebnisse zeigen, wie die Natur elektrische Ladungen in einem Protein umgehen und ihre Eigenschaften einstellen kann.

Faszinierende Entdeckung

Die Energie fließt auf verschiedene Arten durch lebende Zellen: Eine ist durch Elektronen, die sich entlang einer Reihe von Proteinmolekülen bewegen, wie in einem elektrischen Kabel von einem Protein zum nächsten. Während der Untersuchung solcher Proteine ​​fanden Forscher des Max -Planck -Instituts für medizinische Forschung eine ungewöhnliche Version von Cytochrom c.

Cytochrom C ist ein sehr häufiges Protein, das Elektronen von einem Protein auf ein anderes überträgt. Das neu entdeckte Protein unterscheidet sich jedoch auf zwei Arten von „Standard“ -Cytochrom C. Erstens hat es eine viel höhere Affinität für Elektronen als das normale Cytochrom c. Zweitens hat es eine stark negative elektrische Ladung, während Cytochrom C typischerweise eine starke positive Ladung aufweist.

Diese Kombination von Eigenschaften ist unerwartet, da eine starke negative Ladung es normalerweise schwieriger macht, dass ein Protein Elektronen speichert, da sie ebenfalls negativ aufgeladen sind und sich negative Ladungen gegenseitig abschätzen.

Kalziumionen spielen eine Schlüsselrolle

Dieser offensichtliche Widerspruch faszinierte Thomas Barends, Forschungsgruppenleiter am Max Planck Institute for Medical Research. Er und sein Team wollten es untersuchen – mit überraschenden Ergebnissen. Diese waren jetzt veröffentlicht im Zeitschrift für Biologische Chemie.

„Es war faszinierend, Kalziumionen so nahe zu entdecken, wo die Elektronen gespeichert sind Wir haben zunächst, da wir Calcium in diesem Weg in einem Protein noch nicht gesehen hatten „, erklärt Barends, ein Strukturbiologe.

Nach den Ergebnissen befindet sich ein Kalziumkation – ein positiv geladenes Kalziumionen – in einem Abstand von weniger als 0,7 Nanometern von den Eisenatomen, das das Protein zum Speichern von Elektronen verwendet. Auch auf der Skala von Molekülen ist das sehr nahe.

„Diese Anordnung könnte es dem Protein ermöglichen, trotz seiner negativen Ladung eine hohe Affinität zu Elektronen zu haben Erfüllen Sie seine biologische Funktion „, schließt das Team.

Um zu beweisen, dass die Calciumionen tatsächlich die Ursache für die hohe Affinität des Proteins zu Elektronen sind, untersuchte das Max -Planck -Team die Proteine ​​mit und ohne Kalzium und verglichen die Daten – keine leichte Aufgabe, da Kalzium ein sehr häufiges Element ist und so die Kontamination der Experimente waren ein konstantes Problem.

Gleichzeitig führte eine Gruppe theoretischer Chemiker der Universität von Bayreuth unter der Leitung von Matthias Ullmann Computersimulationen ebenfalls mit und ohne Kalzium durch. Ihre Ergebnisse bestätigten die Interpretation der Daten des Max -Planck -Teams.

Die neuen Forschungsergebnisse liefern ein gutes Beispiel dafür, wie die Natur Widersprüche auflöst – in diesem Fall, indem lokale elektrische Ladungen innerhalb eines Proteins so angepasst werden, dass seine Affinität zu Elektronen erhöht wird. Diese Entdeckung ist sowohl relevant, um zu verstehen, wie Energie durch Zellen fließt als auch für die Entwicklung neuer künstlicher Proteine ​​für nanotechnologische Anwendungen.