Die Kryo-Elektronenmikroskopie liefert neue Einblicke in das Reparatursystem der Zelle

Die Membran, die Zellen in lebenden Organismen umgibt, ist äußerst flexibel und empfindlich. Wie es sich vor Schäden schützt und erneuert, ist für viele Lebensprozesse entscheidend und im Detail noch nicht vollständig geklärt. Wissenschaftlern des Forschungszentrums Jülich ist es nun mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie gelungen, faszinierende neue Erkenntnisse zu gewinnen.

Ihre Arbeit ist veröffentlicht im Tagebuch Struktur- und Molekularbiologie der Natur.

Das aus dem Photosyntheseapparat von Pflanzen, Algen und Bakterien bekannte Membranprotein Vipp1 kann verschiedene Strukturen bilden, die als Werkzeuge dienen könnten, um die Zellmembran zu stabilisieren und bei Bedarf zu stärken.

In einer zweiten Studie veröffentlicht Im selben Journal konnten die Forscher auch neue Erkenntnisse über die Funktion des verwandten Proteins PspA gewinnen, das in Bakterien vorkommt. Beide Moleküle, Vipp1 und PspA, sind ungewöhnlich plastisch und können unterschiedliche Strukturen annehmen, wodurch Ringe und Röhren mit unterschiedlichen Durchmessern entstehen.

Die Zellmembran hat zahlreiche wichtige Funktionen. Es schützt beispielsweise das Innere der Zelle vor der Umwelt. Gleichzeitig werden Nährstoffe über die Zellmembran aufgenommen, Abfallstoffe ausgeschieden und Signale zwischen den Zellen übertragen.

Trotz ihrer zentralen Rolle ist die Zellmembran auch sehr empfindlich. Es besteht aus einer dünnen Lipidschicht, die zwar an sich schützt, aber auch anfällig für Stress durch körperlichen Druck und Dehnung oder chemische Einflüsse ist. Auch Umwelteinflüsse wie UV-Strahlung oder Giftstoffe können die Membran schädigen.

In Pflanzenzellen beispielsweise kann intensives Licht die Membranen in den Chloroplasten, in denen die Photosynthese stattfindet, stark belasten und sogar schädigen. Proteine ​​wie Vipp1 sind daher überlebenswichtig für die Zelle, da sie die Membranstrukturen schützen und bei Bedarf reparieren.

Wie genau der Mechanismus funktioniert, ist noch nicht vollständig geklärt. Doch dank modernster Kryo-Elektronenmikroskope konnten die Forscher nun neue Erkenntnisse über die Interaktion zwischen Vipp1 und der Zellmembran gewinnen. Sie fanden heraus, dass Vipp1 teppichartige Strukturen auf der Zellmembran bildet und diese stabilisiert. Darüber hinaus fanden sie mit Membran gefüllte Ringkomplexe und Röhren aus Vipp1, die möglicherweise beschädigte Membranbereiche „abschnüren“ sowie zwei separate Membranen verbinden können.

Diese Erkenntnisse liefern neue Erkenntnisse über die Fähigkeit der Proteine ​​Vipp1 und PspA, Zellmembranen zu verändern und so lebenswichtige Prozesse in den Zellen zu schützen. Diese Entdeckungen könnten in Zukunft zur Entwicklung neuer biotechnologischer Anwendungen beitragen, etwa zur Herstellung von Biomaterialien oder zur Optimierung der Photosynthese in Pflanzen.

Vipp1 ist besonders wichtig, da es an der Bildung und Aufrechterhaltung von Thylakoidmembranen beteiligt ist – Membranen in den Chloroplasten pflanzlicher Zellen, in denen die Lichtreaktion der Photosynthese stattfindet, also die Umwandlung von Licht in chemische Energie.

Interessant ist, dass der grundlegende Mechanismus den ESCRT-III-Proteinen sehr ähnlich ist, die auch in menschlichen Zellen hoch konserviert sind. Diese Proteine ​​sind im Laufe der Evolution im Wesentlichen unverändert geblieben, was auf eine wichtige Funktion hinweist. Ein besseres Verständnis der Struktur und Funktion dieser Proteine ​​könnte daher zur Entwicklung neuer Medikamente wie Antibiotika führen, die auf Prozesse in Zellmembranen abzielen.

In beiden Studien kamen Kryo-Elektronenmikroskope des Ernst Ruska-Centrums (ER-C) des Forschungszentrums Jülich zum Einsatz. Die Mikroskope ermöglichten es den Forschern, die Proteine ​​in atomarer Auflösung zu untersuchen und sie in ungewöhnlich vielen Strukturzuständen sowie die Wechselwirkungen zwischen den Proteinen und den Membranen zu beobachten. Diese Studien sind Teil einer etablierten Zusammenarbeit mit der Forschungsgruppe von Prof. Dr. Dirk Schneider von der Johannes Gutenberg-Universität Mainz.