Detaillierte Bilder wichtiger Proteinkomplexe liefern neue Einblicke in die bakterielle Photosynthese

Forscher der University of Liverpool und Mitarbeiter sind zu einem neuen Verständnis der bakteriellen Photosynthese gelangt. Mithilfe neuartiger Techniken haben Forscher komplizierte, detaillierte Bilder der wichtigsten photosynthetischen Proteinkomplexe von Purpurbakterien enthüllt. Diese Bilder werfen ein neues Licht darauf, wie diese Mikroorganismen Sonnenenergie nutzen.

Die Arbeit ist veröffentlicht im Tagebuch Wissenschaftliche Fortschritte.

Die Studie erweitert nicht nur das Verständnis der Wissenschaftler über die bakterielle Photosynthese, sondern bietet auch potenzielle Anwendungen bei der Entwicklung künstlicher Photosynthesesysteme für die Erzeugung sauberer Energie.

Wie Pflanzen haben auch viele Bakterien die bemerkenswerte Fähigkeit entwickelt, Licht durch einen Prozess namens bakterielle Photosynthese in Energie umzuwandeln. Diese wichtige biologische Reaktion ermöglicht es den Mikroorganismen, eine entscheidende Rolle in globalen Nährstoffkreisläufen und Energieflüssen in Ökosystemen zu spielen und die Grundlage aquatischer Nahrungsketten zu bilden. Das Studium der Photosynthese alter Bakterien hilft auch, die Entwicklung des Lebens auf der Erde zu verstehen.

Diese neueste Arbeit präsentiert hochauflösende Strukturen von photosynthetischen Reaktionszentrum-Lichtsammelkomplexen (RC-LH1) von Rhodobacter blasticus, einem Modellorganismus zum Verständnis der bakteriellen Photosynthese.

Das Forschungsteam aus Mitarbeitern der University of Liverpool, der Ocean University of China, der Huazhong Agricultural University und Thermo Fisher Scientific hat detaillierte Bilder sowohl der monomeren als auch der dimeren Formen der RC-LH1-Membranprotein-Superkomplexe aufgenommen. Diese Strukturen weisen einzigartige Merkmale auf, die R. blasticus von seinen nahen Verwandten unterscheiden, und unterstreichen die bemerkenswerte Variabilität der Photosynthesesysteme unter Purpurbakterien.

Professor Luning Liu, Lehrstuhlinhaber für Mikrobielle Bioenergetik und Bioingenieurwesen an der Universität Liverpool, sagte: „Durch die Aufdeckung dieser natürlichen Photosynthesemechanismen eröffnen wir neue Wege für die Entwicklung effizienterer Lichtsammel- und Energietransduktionssysteme oder -zellen. Diese Studie stellt einen bedeutenden Fortschritt dar.“ in unserem Verständnis, wie Bakterien ihre Photosynthesemaschinerie optimieren, und liefern wertvolle Erkenntnisse, die zukünftige Innovationen im Bereich saubere Energie beeinflussen könnten.“

Ein einzigartiges Merkmal des RC-LH1-Dimers von R. blasticus ist seine flachere Konformation im Vergleich zu seinen Gegenstücken anderer Modellarten. Diese Struktur bildet die Grundlage für die spezifische Membrankrümmung und Energieübertragungseffizienz in Bakterien.

Im Gegensatz zu einigen verwandten Bakterien fehlt R. blasticus in der RC-LH1-Struktur eine Proteinkomponente namens PufY. Die Studie ergab, dass sein Fehlen durch zusätzliche lichtsammelnde Untereinheiten kompensiert wird, die eine geschlossenere LH1-Struktur erzeugen. Es wurde festgestellt, dass dies die Elektronentransportraten der RC-LH1-Struktur beeinflusst.

Diese systematische Studie, die Strukturbiologie, In-silico-Simulationen und spektroskopische Studien integriert, liefert neue Erkenntnisse darüber, wie bakterielle Photosynthesekomplexe den Elektronentransfer, entscheidende Prozesse für die Energieerzeugung, aufbauen und vermitteln.

Der leitende Forscher Liu fügte hinzu: „Unsere Ergebnisse zeigen die strukturelle Vielfalt photosynthetischer Komplexe, selbst bei eng verwandten Bakterienarten. Diese Variabilität spiegelt wahrscheinlich unterschiedliche evolutionäre Anpassungen an bestimmte Umweltbedingungen wider. Wir freuen uns, dass wir solche molekularen Details zur Untersuchung der Photosynthese beitragen können.“ Mechanismen und Evolution.

Weitere Informationen:
Peng Wang et al., Architekturen photosynthetischer RC-LH1-Superkomplexe aus Rhodobacter blasticus, Wissenschaftliche Fortschritte (2024). DOI: 10.1126/sciadv.adp6678. www.science.org/doi/10.1126/sciadv.adp6678

Zur Verfügung gestellt von der University of Liverpool

ph-tech