Eine Forschungsgruppe unter der Leitung des emeritierten Professors Michio Homma (he, him) und des Professors Seiji Kojima (he, him) von der Graduate School of Science der Universität Nagoya hat in Zusammenarbeit mit der Universität Osaka und dem Nagahama Institute of Bio-Science and Technology Folgendes durchgeführt neue Erkenntnisse darüber, wie die Fortbewegung in Bakterien abläuft.
Die Gruppe identifizierte das FliG-Molekül in der Flagellenschicht, den „Motor“ von Bakterien, und enthüllte seine Rolle im Organismus. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, wie zukünftige Ingenieure Nanomaschinen mit vollständiger Kontrolle über ihre Bewegungen bauen könnten. Sie veröffentlichten die Studie in iScience.
Da Nanomaschinen immer kleiner werden, lassen sich Forscher von mikroskopisch kleinen Organismen inspirieren, um Wege zu finden, sie zu bewegen und zu betreiben. Insbesondere kann der Flagellenmotor mit einer Drehzahl von 20.000 U/min im und gegen den Uhrzeigersinn rotieren. Bei einer Vergrößerung wäre es mit einem Formel-1-Motor vergleichbar, mit einem Energieumwandlungswirkungsgrad von nahezu 100 % und der Fähigkeit, seine Drehrichtung bei hohen Geschwindigkeiten sofort zu ändern. Sollten Ingenieure in der Lage sein, ein Gerät wie einen Flagellenmotor zu entwickeln, würde dies die Manövrierfähigkeit und Effizienz von Nanomaschinen radikal verbessern.
Die Flagellenmotoren in Bakterien bestehen aus einem Rotor und einer ihn umgebenden stationären Komponente, dem sogenannten Stator. Wäre die Geißel Teil eines Autos, wäre der Stator der Motor. Die Drehung des Stators wird wie ein Zahnrad auf den Rotor übertragen, wodurch dieser sich dreht. Abhängig von der Rotation bewegt sich das Bakterium vorwärts oder rückwärts, wie ein Automatikauto mit Rückwärts- und Fahreinstellung. Ein Proteinkomplex namens C-Ring steuert diese Bewegung.
Im C-Ring fungiert das FliG-Molekül wie eine Kupplung, die von der Vorwärts- zur Rückwärtsbewegung wechselt. Wie bei einem Auto müssen die Teile zusammenarbeiten. Die kleinste Änderung kann Auswirkungen auf den Motor haben. Im Flagellenmotor handelt es sich bei diesen winzigen Veränderungen um Mutationen. Hommas Gruppe untersuchte die G215A-Mutante in FliG, die eine permanente Drehung des Motors im Uhrzeigersinn verursacht, und verglich sie mit der nicht mutierten Form, die sich sowohl vorwärts als auch rückwärts bewegen kann.
Als sie die G215A-Mutante des Meeresorganismus Vibrio alginolyticus testeten, stellten sie fest, dass diese Bewegung im Uhrzeigersinn auf Veränderungen im FliG und die Wechselwirkung von Wassermolekülen um das Protein zurückzuführen ist. Sie sahen diese Veränderungen auch in der Normalform, als diese sich im Uhrzeigersinn drehte. Diese unterschieden sich jedoch von denen, die bei einer Drehung gegen den Uhrzeigersinn beobachtet wurden.
„Der Flagellenmotor dreht sich in beide Richtungen: im Uhrzeigersinn, um sich rückwärts zu bewegen, und gegen den Uhrzeigersinn, um sich vorwärts zu bewegen“, sagte Homma. „In dieser Studie haben wir herausgefunden, dass die Struktur von FliG und die Wechselwirkung der Wassermoleküle um ihn herum unterschiedlich sind, wenn sich der Motor im und gegen den Uhrzeigersinn bewegt. Dieser Unterschied ermöglicht es Bakterien, als Reaktion auf Umweltveränderungen sofort zwischen Vorwärts- und Rückwärtsbewegungen zu wechseln.“
„Die Aufklärung der physikalischen Eigenschaften des FliG-Proteins in Motoren ist ein bedeutender Durchbruch in unserem Verständnis des molekularen Mechanismus, der die Drehrichtung von Motoren ändert, und schlägt Wege vor, kompakte Motoren mit höherer Energieumwandlungseffizienz zu schaffen“, sagte Homma. „Anhand dieser Erkenntnisse wird es möglich sein, künstliche Nanomaschinen zu entwerfen, die ihre Rotation frei steuern können, was voraussichtlich in verschiedenen Zukunftsbereichen wie der Medizin und der Gestaltung künstlichen Lebens Anwendung finden wird.“
Mehr Informationen:
Tatsuro Nishikino et al., Veränderungen im hydrophoben Netzwerk der FliGMC-Domäne induzieren Rotationsumschaltung des Flagellenmotors, iScience (2023). DOI: 10.1016/j.isci.2023.107320