Das ungenutzte Stickstoffreservoir

Guanidin ist eine der stickstoffreichsten Verbindungen. Es könnte eine wertvolle Quelle für organischen Stickstoff sein, aber nur sehr wenige Organismen können darauf zugreifen. Bestimmten Bakterien gelingt es jedoch, Stickstoff aus Guanidin zu gewinnen. Wie das funktioniert, hat nun ein Konstanzer Forscherteam um den Chemiker Professor Jörg Hartig und die Biologin Professor Olga Mayans herausgefunden. Ein neu entdecktes Enzym spielt dabei eine Schlüsselrolle – und überraschenderweise auch Nickel. Die Forschungsergebnisse wurden am 9. März 2022 in der Fachzeitschrift veröffentlicht Natur.

Ohne Stickstoff kein Wachstum

Stickstoff ist ein wichtiger Bestandteil aller lebenden Organismen, und ohne Stickstoffaufnahme ist kein Wachstum möglich. Obwohl fast 80 Prozent der Atmosphäre aus Stickstoff bestehen, hat die überwiegende Mehrheit der Lebensformen keinen Zugang zu dieser Reserve. Sie sind somit auf chemisch gebundenen Stickstoff angewiesen, der somit auch ein zentraler Bestandteil von Düngemitteln ist. Wo jedoch nicht genügend Stickstoff zur Verfügung steht, stoßen Pflanzen, aber auch viele Mikroorganismen schnell an ihre Grenzen.

In der Natur gibt es kaum genutzte Stickstoffreserven: Guanidin ist eine weit verbreitete stickstoffreiche Verbindung, die sich durch eine besonders hohe chemische Stabilität auszeichnet. Aufgrund dieser Stabilität ist es Organismen kaum möglich, den lebenswichtigen Stickstoff aus Guanidin zu gewinnen: Sie können sozusagen nicht „die Nuss knacken“. Daher sind viele Organismen in Reichweite einer reichlich vorhandenen Stickstoffquelle – und können sie dennoch nicht anzapfen.

Ein Konstanzer Forschungsverbund um den Chemiker Professor Jörg Hartig und die Biologin Professor Olga Mayans hat nun einen biochemischen Mechanismus identifiziert, der es bestimmten Mikroorganismen ermöglicht, Stickstoff aus Guanidin zu extrahieren. In nitratarmen Umgebungen ist dies ein entscheidender Vorteil gegenüber konkurrierenden Organismen.

Wie der Stickstoffabbau funktioniert

Cyanobakterien, auch Blaualgen genannt, nutzen ein Enzym aus der Familie der Arginasen, um den Abbau von Guanidin in Form einer Hydrolyse einzuleiten. Unter Hydrolyse versteht man zunächst nur die Spaltung einer chemischen Verbindung durch Wasser. Im Fall von Guanidin reicht der Kontakt mit Wasser jedoch nicht aus: „Wenn Guanidin in Wasser getaucht wird, passiert Hunderte von Jahrtausenden lang praktisch nichts – weil die Energie nicht ausreicht, um diese Verbindung anzugreifen“, sagt Dr. Dietmar Funck , Biologin aus Konstanz.

Das Wasser muss also erst „vorbereitet“ werden, um chemisch aktiver zu werden und das Guanidin abbauen zu können. Dies geschieht durch Bindung an Nickelionen. Dass ausgerechnet Nickel als Katalysator verwendet wird, kam für das Forscherteam überraschend. „Nickel ist etwas Besonderes. Nickel ist kompliziert. Sehr schnell hat man entweder zu wenig oder zu viel davon“, beschreibt Jörg Hartig: „Wir Menschen haben keine nickelabhängigen Enzyme mehr in unserem Körper, weil es für den Organismus zu kompliziert ist Geben Sie die richtige Menge an.“

Dennoch greifen die Bakterien gezielt auf das trickreiche Nickel zurück, um die Hydrolyse einzuleiten. „Auch für die Bakterien ist der Umgang mit Nickel keine triviale Angelegenheit“, erklärt Biochemiker Dr. Malte Sinn, „sie brauchen zwei Hilfsenzyme, um Nickel in das Enzym einzubauen.“ Das durch Nickelionen „geprimte“ Wasser im aktiven Zentrum des Enzyms greift das Guanidin an und wandelt es in Ammoniak und Harnstoff um. Der Harnstoff kann wiederum durch weitere Enzyme in Ammoniak umgewandelt werden. Beide Verbindungen können somit anschließend als Stickstoffquellen genutzt werden, wodurch der Stickstoff für den Aufbau neuer Biomoleküle zur Verfügung steht.

Strukturbilder

Das Forschungsteam von Olga Mayans führte Strukturanalysen durch, um den Prozess auf molekularer Ebene zu untersuchen. Die hohe Spezifität des Verfahrens war eine weitere Überraschung. Die Strukturbilder zeigen, wie präzise das Enzym sein Substrat Guanidin umschließt. „Es hat eine sehr schöne Struktur, auffallend symmetrisch. Das aktive Zentrum ist sehr klein und perfekt, um das kleine Guanidinmolekül in der richtigen Position für die Hydrolyse zu halten“, erklärt die Biologin Dr. Jennifer Fleming aus dem Forschungsteam von Olga Mayans.

Für das Forschungsteam sind die aktuellen Ergebnisse ein erster Schritt, um das natürlich vorkommende Guanidin genauer zu verstehen: wie es entsteht, welche Funktionen es in der Natur hat und welche anderen Organismen es verwerten können. Trotz seiner weiten Verbreitung ist Guanidin noch immer ein weißer Fleck auf der biochemischen Landkarte.