Chinesische Wissenschaftler enthüllen neuen Mechanismus der Selbstinkompatibilität von Angiospermen

Selbstinkompatibilität (SI) ist eine weit verbreitete intraspezifische Fortpflanzungsbarriere bei Blütenpflanzen, ein System zur Abstoßung von Selbstpollen, um die Samenbildung nach der Selbstbestäubung zu verhindern. Bei Solanaceae, Plantaginaceae, Rosaceae und Rutaceae wird das SI-System von einem einzelnen polymorphen S-Locus gesteuert, der die verknüpften Pollenfaktor-S-Locus-F-Box-Box-Proteine ​​(SLFs) und Stempelfaktor-S-RNase-Komponenten kodiert.

Jüngste Studien zeigen, dass fremde S-RNase durch das SCFSLF-vermittelte Ubiquitin-Proteasom-System in Petunien abgebaut wird. Es bleibt jedoch unklar, wie intakte S-RNase im Zytoplasma des Pollenröhrchens funktioniert, um die Selbstinkompatibilitätsreaktion auszulösen.

Forscher um Prof das Zytoplasma von selbst-, aber nicht von nicht-selbstbestäubten Pollenschläuchen bei Petunia hybrida. Weitere transgene Experimente zeigten, dass SRCs für die Selbstinkompatibilitätsreaktion erforderlich sind.

Anschließend bestätigten die Forscher die hemmende oder fördernde Wirkung der Pollenkompatibilitätsfaktoren, der die Stempelinkompatibilität modifizierenden Faktoren HT-B und SSK1 sowie des Redoxzustands des Pollenschlauchs auf die SRC-Bildung.

Darüber hinaus identifizierten die Forscher auch SRC-interagierende Komponenten durch In-vitro-SRC-Rekonstruktion und LC-MS, um SRC-Funktionen zu untersuchen, und fanden heraus, dass die in selbstbestäubenden Röhrchen gebildeten SRCs hauptsächlich Aktin-bindende Proteine ​​wie PhABRACL, einen Promotor von, zusammensetzen und anreichern Aktinpolymerisation.

Schließlich fanden die Forscher heraus, dass SRCs indirekt die Integrität des Zytoskeletts des Pollenschlauchs beeinflussen, indem sie Aktin-bindende Proteine ​​binden.

Die Arbeit war veröffentlicht im Zeitschrift für Integrative Pflanzenbiologie.

Zusammengenommen initiiert S-RNase die SRC-Bildung durch Phasentrennung, HT-B und Trxh fördern dessen Expansion, was wiederum Aktin-bindende Proteine ​​bindet und dann eine selbstinkompatible Reaktion auslöst, indem es indirekt in die Zytoskelettorganisation in P. hybrida eingreift , die einen neuen mechanistischen Modus von SI in Angiospermen aufdeckt.