Proteine sind existenzielle Bausteine des Lebens, die auch in Pflanzen zahlreiche Funktionen haben. Eine durchschnittliche Pflanzenzelle enthält mehr als 20 Milliarden Proteinmoleküle, die den Zellstoffwechsel aufrechterhalten und ihre Struktur stabilisieren. Forscher des Center for Organismal Studies der Universität Heidelberg haben kürzlich einen zellulären Mechanismus aufgeklärt, der die Lebensdauer von Pflanzenproteinen verlängert. Sie haben nun ein Schlüsselprotein identifiziert, das diesen Mechanismus reguliert, der als N-terminale Acetylierung bekannt ist.
Die N-terminale Acetylierung ist eine chemische Markierung, die bei der Herstellung von Proteinen auftritt. Dazu heften Pflanzen am Anfang des Proteins einen Essigsäurerest an. Dieser Essigsäurerest schützt die meisten Proteine vor dem Abbau durch das sogenannte Proteasom, das wie eine Art molekularer Schredder wirkt. Das jetzt identifizierte Schlüsselprotein ist nach Angaben der Heidelberger Forscher um Prof. Dr. Rüdiger Hell und Dr. Markus Wirtz als Huntingtin Yeast Interactor Protein K (HYPK) bekannt. Es fördert die N-terminale Acetylierung und verlängert so die Lebensdauer von Pflanzenproteinen, was unter anderem wichtig für die Anpassung an Umweltbedingungen ist.
Um die regulatorischen Funktionen des HYPK-Proteins zu untersuchen, verwendete das Heidelberger Team Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana). Die Pflanze aus der Familie der Brassicaceae ist aufgrund ihres gut erforschten Genoms ein bevorzugter Modellorganismus. Untersuchungen an genetisch veränderten Pflanzen haben gezeigt, dass die Lebensdauer von Proteinen verkürzt wird, wenn das HYPK-Protein fehlt und keine N-terminale Acetylierung stattfindet. Gleichzeitig steigt die Widerstandskraft der Pflanze gegen anhaltende Trockenheit. Rüdiger Hell: „Unsere aktuelle Forschung richtet sich darauf, herauszufinden, wie es zu dieser verbesserten Trockenresistenz kommt.“
In Zusammenarbeit mit Forschern der Chinesischen Akademie der Wissenschaften in Peking (China) unter der Leitung von Prof. Dr. Yonghong Wang entdeckten die Heidelberger Wissenschaftler außerdem, dass HYPK seine regulatorische Funktion nicht nur in der Ackerschmalwand, sondern auch in Reis, einem der die ältesten Nutzpflanzen der Welt. Das Protein kommt auch beim Menschen und in vielen Pilzen vor. „Der Mechanismus der Acetylierung und deren Steuerung durch HYPK scheint vor Milliarden von Jahren entstanden zu sein und bis heute in ganz unterschiedlichen Organismen erhalten geblieben zu sein“, erklärt Markus Wirtz.
Die Ergebnisse der aktuellen Forschung wurden in den Fachzeitschriften veröffentlicht Wissenschaftliche Fortschritte und Molekulare Pflanze.
Pavlína Miklánková et al, HYPK fördert die Aktivität des N α -Acetyltransferase A-Komplexes zur Bestimmung der Proteostase von Nicht-Ac-X 2 /N-Degron-haltigen Proteinen, Wissenschaftliche Fortschritte (2022). DOI: 10.1126/sciadv.abn6153
Xiaodi Gong et al., OsHYPK-vermittelte Protein-N-terminale Acetylierung koordiniert Pflanzenentwicklung und abiotische Stressreaktionen in Reis, Molekulare Pflanze (2022). DOI: 10.1016/j.molp.2022.03.001