Neuer Photorezeptor gibt Aufschluss darüber, wie Cyanobakterien Farben „sehen“

Wissenschaftler der Tokyo Metropolitan University haben bei Cyanobakterien einen neuen Photorezeptor entdeckt, dessen Struktur teilweise verändert ist und der dadurch für grün-blaues Licht empfindlich wird. Der Photorezeptor gehört zu einer Familie, die normalerweise für rot-grünes Licht in der Umgebung empfindlich ist.

Sie identifizierten die Teile der Aminosäurestruktur, die für dieses Verhalten verantwortlich sind. Durch die Bearbeitung dieser Teile konnte die Empfindlichkeit gegenüber rotem und grünem Licht wiederhergestellt werden – ein bemerkenswertes Beispiel für die Wirkung molekularer „Plastizität“.

Cyanobakterien, auch Blaualgen genannt, spielen eine außerordentlich wichtige Rolle bei der Gestaltung der Natur, wie wir sie kennen. Sie sind die ersten Organismen auf der Erde, von denen man weiß, dass sie Sauerstoff produzierten, indem sie Licht nutzten, um Wassermoleküle aufzuspalten.

Derselbe chemische Prozess ist ein entfernter Verwandter der Photosynthese bei Pflanzen. Der chemische Apparat, der solche Prozesse bei Cyanobakterien unterstützt, heißt Cyanobakteriochrome (CBCRs), Cyanobakterien-spezifische Photorezeptoren. Dabei handelt es sich um Konstrukte auf Aminosäurebasis, die sie nicht nur für die Menge, sondern auch für die Farbe des Lichts in der Umgebung empfindlich machen und ihnen helfen, sich anzupassen, um Energie so effizient wie möglich umzuwandeln.

Aber wie genau unterscheiden Cyanobakterien Farben? Im Fall von CBCRs binden sie eine Chemikalie, die eine chemische Gruppe enthält, die als lineares Tetrapyrrol bekannt ist. Es gibt eine große Auswahl an linearen Tetrapyrrolpigmenten, deren Farbreaktion von der Länge der Wolke „konjugierter“ Elektronen abhängt, die entlang verlaufen.

Beispielsweise wird Phycocyanobilin (PCB), ein blaues Pigment, von einem CBCR gebunden und hilft diesem, auf rotes oder grünes Licht zu reagieren. Dabei wechselt es je nach Verhältnis von rotem und grünem Licht in der Umgebung reversibel zwischen zwei verschiedenen Absorptionszuständen.

CBCR-bindendes Phycoviolobilin (PVB), ein rosa Pigment, reagiert dagegen auf violettes oder gelbes Licht in ähnlicher Weise. Interessanterweise sind PCB und PVB ein „Isomerenpaar“, da sie die gleiche chemische Zusammensetzung haben, aber Doppelbindungen an unterschiedlichen Positionen, was ihre Farbe drastisch verändert.

Die Art und Weise, wie Pigmente an CBCRs binden, hängt bemerkenswert stark von ihrer spezifischen Struktur ab, die durch ihre Aminosäuresequenz bestimmt wird. Die Art und Weise, wie unterschiedliche Pigment/CBCR-Paare eine Vielzahl von Reaktionen auf Licht hervorrufen, ist jedoch noch nicht vollständig verstanden.

Nun hat ein Forscherteam unter der Leitung von Associate Professor Rei Narikawa von der Tokyo Metropolitan University ein weiteres Puzzleteil entdeckt: einen neuen CBCR aus der Familie der Photorezeptoren, der für rotes und grünes Licht empfindlich sein sollte. Das Papier ist veröffentlicht im Journal Proteinwissenschaft.

Einzigartig ist, dass dieser CBCR PVB, das rosa Pigment, bindet und auf grünes oder blaugrünes Licht reagiert. Angesichts der Unterschiede zu normalen PVB-bindenden CBCRs kam das Team zu dem Schluss, dass das Pigment auf eine neue, andere Weise an den CBCR gebunden war.

Durch sorgfältige Analyse der Struktur identifizierten sie außerdem drei wichtige Aminosäurereste, die ihrer Meinung nach für diese ungewöhnliche Reaktion entscheidend waren. Nach der Modifizierung konnte das neu bearbeitete CBCR das PVB dazu bringen, sich wieder in PCB (das blaue Pigment) zu verwandeln, wodurch die Empfindlichkeit gegenüber rotem und grünem Licht wiederhergestellt wurde.

Die Arbeit hebt die bemerkenswerte Vielfalt und „Plastizität“ von CBCRs hervor, also die Fähigkeit, geformt oder verändert zu werden, und erweitert unser Verständnis davon, wie Cyanobakterien die Welt in Farbe „sehen“ können.

Weitere Informationen:
Hiroki Hoshino et al., Rot/grüne Cyanobakteriochrome erwerben Isomerisierung von Phycocyanobilin zu Phycoviolobilin, Proteinwissenschaft (2024). DOI: 10.1002/pro.5132

Zur Verfügung gestellt von der Tokyo Metropolitan University

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