Ergebnisse stellen das aktuelle Verständnis von Nitrogenasen in Frage und unterstreichen ihr Potenzial für eine nachhaltige Bioproduktion

Nitrogenasen zählen zu den geochemisch wichtigsten Enzymen der Erde und versorgen alle Lebensformen mit bioverfügbarem Stickstoff in Form von Ammoniak (NH3). Einige Nitrogenasen können CO2 auch direkt in Kohlenwasserstoffketten umwandeln, was sie zu einem interessanten Ziel für die Entwicklung biotechnologischer Prozesse macht.

Ein Forscherteam in Marburg unter der Leitung des Max-Planck-Wissenschaftlers Johannes Rebelein hat nun einen umfassenden Einblick in die Substratspezifität und -präferenzen von Nitrogenasen gegeben. Ihre Ergebnisse stellen das bisherige Verständnis von Nitrogenasen in Frage und unterstreichen ihr Potenzial für eine nachhaltige Bioproduktion. Die Forschung ist veröffentlicht im Journal Wissenschaftliche Fortschritte.

Stickstoff ist einer der Hauptbausteine ​​unserer Zellen. Der größte Teil des Stickstoffs auf der Erde liegt jedoch als gasförmiges N2 vor und ist für Zellen chemisch unbrauchbar. Nur eine einzige Enzymfamilie ist in der Lage, N2 in die bioverfügbare Form Ammoniak (NH3) umzuwandeln: Nitrogenasen.

Forscher um Johannes Rebelein vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg haben herausgefunden, dass manche Nitrogenasen auch ein weiteres wichtiges Substrat verarbeiten können: Sie reduzieren das Treibhausgas CO2 zu Kohlenwasserstoffen (Methan, Ethylen, Ethan) und Ameisensäure.

Alle diese Produkte sind potenzielle Energiequellen und industriell wichtige Chemikalien. Im Hinblick auf eine nachhaltige, kohlenstoffneutrale Bioproduktion wollte das Team wissen: Wie gut können die Enzyme zwischen CO2 und N2 unterscheiden? Und reduzieren Mikroorganismen, die auf N2 wachsen, unter normalen, physiologischen Bedingungen auch CO2?

Zwei Isoenzyme

Zur Beantwortung dieser Fragen konzentrierten sich die Forscher auf das photosynthetische Bakterium Rhodobacter capsulatus, das zwei Isoenzyme beherbergt: die Molybdän (Mo)-Nitrogenase und die Eisen (Fe)-Nitrogenase, die das Bakterium als Reserve bei Molybdänmangel benötigt.

Die Forscher isolierten beide Nitrogenasen und verglichen ihre CO2-Reduktion mithilfe biochemischer Tests. Sie fanden heraus, dass die Fe-Nitrogenase CO2 tatsächlich dreimal effizienter reduziert als ihr molybdänhaltiges Gegenstück und bei atmosphärischen CO2-Konzentrationen Ameisensäure und Methan produziert.

Als beiden Enzymen gleichzeitig CO2 und N2 angeboten wurden, wurde ein weiterer wichtiger Unterschied deutlich: Während die Mo-Nitrogenase selektiv N2 reduziert, neigt die Fe-Nitrogenase dazu, CO2 als Substrat zu wählen.

„Normalerweise geht eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen auf Kosten der Genauigkeit. Interessanterweise ist die Mo-Nitrogenase sowohl schneller als auch selektiver und zeigt ihren Vorteil bei der N2-Reduktion. Die geringere Spezifität der Fe-Nitrogenase und ihre Präferenz für CO2 machen sie zu einem vielversprechenden Ausgangspunkt für die Entwicklung neuartiger CO2-Reduktasen“, sagt Frederik Schmidt, Doktorand im Labor von Johannes Rebelein und Co-Autor der Studie.

Flächendeckende CO2-Reduktion in der Natur?

Die geringe Selektivität war nicht die einzige Überraschung.

„Wir analysierten, welcher Anteil der Elektronen in welchem ​​Produkt landete und fanden heraus, dass Methan und hohe Konzentrationen von Ameisensäure, die aus der CO2-Umwandlung durch Fe-Nitrogenase stammten, von den Bakterien abgesondert wurden, selbst wenn der Kultur kein zusätzliches CO2 zugesetzt wurde: Das metabolisch gewonnene CO2 reichte aus, um diesen Prozess anzutreiben. Dieser Befund deutet darauf hin, dass die durch Fe-Nitrogenase katalysierte CO2-Reduktion in der Natur tatsächlich weit verbreitet sein könnte“, sagt Niels Oehlmann, Co-Erstautor der Studie.

Dies bedeutet auch, dass die Verfügbarkeit und der Austausch von Ein-Kohlenstoff-Substraten wahrscheinlich mikrobielle Gemeinschaften in verschiedenen Umgebungen beeinflussen.

Die Arbeit stellt die traditionelle Sichtweise von Nitrogenasen als echten Stickstoff-umwandelnden Enzymen in Frage. Photosynthetische Bakterien wie R. capsulatus, die Lichtenergie nutzen, um Nitrogenasen zur Umwandlung des Treibhausgases CO2 anzuregen, könnten nicht nur hinsichtlich ihrer Umweltauswirkungen, sondern auch beim gesellschaftlichen Wandel hin zu einer nachhaltigen Kreislaufwirtschaft eine Schlüsselrolle spielen, sagt Johannes Rebelein.

„Die Idee ist, dass wir die Energie des Sonnenlichts, das der Photosyntheseapparat des Mikroorganismus einfängt, in den von der Nitrogenase produzierten Kohlenwasserstoffen speichern können. Zukünftig wollen wir die Eisen-Nitrogenase weiterentwickeln, um sie zur CO2-Fixierung und -Nutzung einzusetzen.“