Intrinsisch ungeordnete Regionen (IDRs) von Proteinen fungieren, wenn sie an gefaltete Domänen gebunden sind, entweder als flexible Schwänze oder als Linker zwischen Domänen. Die meisten IDRs bestehen aus einer Mischung von entgegengesetzt geladenen Resten. Kürzlich durchgeführte Messungen an angebundenen Polyampholyten haben gezeigt, dass sich arginin- und lysinreiche Sequenzen tendenziell sehr unterschiedlich verhalten.
In einem am 5. Mai in der veröffentlichten Papier Proceedings of the National Academy of SciencesRohit Pappu, der Gene K. Beare Distinguished Professor in der Abteilung für Biomedizinische Technik an der McKelvey School of Engineering der Washington University in St. Louis, präsentierte Forschungsergebnisse auf der Grundlage von Computersimulationen, die zeigten, dass die Unterschiede durch Unterschiede in den freien Hydratationsenergien bestimmt werden , sterische Volumina und andere Erwägungen.
Darüber hinaus erzeugt das Zusammenspiel zwischen elektrostatischen Anziehungen und günstigen freien Hydratationsenergien unterschiedliche stabile Zustände für polyampholytische IDRs. Diese Ergebnisse haben Auswirkungen auf schalterähnliche Übergänge und die Regulierung effektiver Konzentrationen von Interaktionsmotiven durch IDRs.
Xiangze Zeng et al, Konkurrierende Wechselwirkungen führen zu Zweizustandsverhalten und schalterartigen Übergängen in ladungsreichen, intrinsisch ungeordneten Proteinen, Proceedings of the National Academy of Sciences (2022). DOI: 10.1073/pnas.2200559119