Neue Einblicke in die Strukturen und Mechanismen von Schlüsselproteinen, die an der mikrobiellen Photosynthese beteiligt sind

In einer Studie veröffentlicht in NaturkommunikationWissenschaftler des Instituts für Biophysik der Chinesischen Akademie der Wissenschaften, der Universität Liverpool, des Riken Center for Biosystems Dynamics Research und der Universität Tokio, geben neue Einblicke in die atomaren Strukturen und Synthesemechanismen wichtiger photosynthetischer Proteine, die an der mikrobiellen Photosynthese beteiligt sind.

Lila Bakterien sind die ältesten Mikroorganismen der Erde, die die Energie des Sonnenlichts durch Photosynthese nutzen können. Die zentrale photosynthetische Komponente in Purpurbakterien ist als RC-LH1-Kernsuperkomplex bekannt, der aus einem lichtsammelnden 1-Ring (LH1) gebildet wird, der das Reaktionszentrum (RC) umgibt, zusammen mit zahlreichen assoziierten Pigmentmolekülen wie bakteriellen Chlorophyllen und Carotinoiden .

Mithilfe von Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) und Gentechniken haben Wissenschaftler Schlüsselinformationen über die Struktur des photosynthetischen Kernkomplexes des Purpurbakteriums Rhodobacter sphaeroides (R. sphaeroides) aufgedeckt.

Sie zeigten eine dimere RC-LH1-Struktur und mehrere Strukturvarianten in R. sphaeroides. Dieses RC-LH1-Core-Dimer hat einen „S-förmigen“ LH1-Ring mit einer großen Öffnung, der von zwei zusätzlichen Proteinpeptiden gebildet wird, die als PufX und PufY bekannt sind. Durch das genetische „Löschen“ dieser Peptide entschlüsselten sie, dass PufX dafür verantwortlich ist, zwei monomere Kerne zusammenzubinden, um die Dimerstruktur zu bilden, während die PufY-Peptidstellen auf der gegenüberliegenden Seite der Öffnung wichtig sind, um das „Tor“ zu halten.

Basierend auf der systematischen Untersuchung der dimeren Struktur und ihrer Varianten schlugen die Wissenschaftler vor, wie der photosynthetische Kernkomplex in der Natur erzeugt und selbstorganisiert wird.

Sie verwendeten außerdem Computeransätze, um zu beweisen, dass die „Tore“ im „S-förmigen“ LH1-Ring die Kanäle für die als Chinone bezeichneten Elektronenträgermoleküle bereitstellen, um über die LH1-Barriere zu diffundieren, was für einen effizienten photosynthetischen Elektronentransport von grundlegender Bedeutung ist.

Diese Studie liefert die strukturelle Grundlage für das Verständnis der strukturellen Variabilität und Modularität bakterieller Photosynthesekomplexe, die eine effiziente Lichternte, Anregungsenergieübertragung und Chinontransport ermöglichen, die es phototrophen Bakterien ermöglichen, in ihrer spezifischen Nische zu wachsen.