Wie Hydrophobie Proteinanordnungen formt

Durch ein differenziertes Gleichgewicht elektrischer und hydrophober Kräfte organisieren sich biologische Moleküle selbst zu großen funktionellen Strukturen, die die lebenswichtigen Funktionen des Lebens aufrechterhalten. Um zu verstehen, wie sich Proteine ​​selbst zusammensetzen, ist die Kenntnis beider Kräfte erforderlich. Doch während die Vorhersage der elektrischen Wechselwirkungen einzelner Proteine ​​einfach ist, ist die Ableitung ihrer hydrophoben Wechselwirkungen weniger einfach.

In einer Studie veröffentlicht in Das European Physical Journal E, Angel Mozo-Villarias von der Autonomen Universität Barcelona, ​​Spanien, und seine Kollegen entwickeln eine Formulierung dafür, wie sich Proteine ​​auf der Grundlage hydrophober Wechselwirkungen zu membranartigen Strukturen ausrichten. Das Modell könnte dabei helfen, die Konfiguration makromolekularer Anordnungen in jedem Maßstab vorherzusagen, und ein nützliches Werkzeug für die Erforschung neuartiger Materialien und Arzneimittel darstellen.

Hydrophobie ist eine aufkommende Eigenschaft komplexer molekularer Systeme, die sich nicht in jeder einzelnen Komponente manifestiert. Um die Hydrophobie von Proteinen zu untersuchen, weisen Forscher jeder ihrer Aminosäurebestandteile einen Index auf einer Skala zu, der angibt, wie viel Energie nötig ist, um sie von einem hydrophilen in ein hydrophobes Medium zu übertragen. Für eine Ansammlung von Aminosäuren erzeugen diese Indizes – die „hydrophoben Ladungen“ – ein hydrophobes Feld, ähnlich wie eine Verteilung elektrischer Ladungen ein elektrisches Feld aufbaut.

Basierend auf der Verteilung hydrophober Ladungen auf einem Protein definierten Mozo-Villarias und seine Kollegen zunächst einen Vektor, der den dipolaren Charakter des Proteins beschrieb. Anschließend berechneten sie mithilfe einer elektrischen Analogie die Energie, die in einem System gespeichert ist, das aus zwei hydrophoben Dipolen besteht. Simulationen zeigten, dass die hydrophoben Dipole dazu neigten, sich parallel zueinander auszurichten, was der Tendenz von Phospholipidmolekülen folgte, sich so auszurichten, dass sie in biologischen Membranen eine Doppelschicht bildeten.

Dieser Membraneffekt sorgt für einen hydrophoben Mechanismus, durch den sich selbstorganisierende Proteine ​​ausrichten, bevor sie dauerhaftere Bindungen eingehen. Die Forscher kommen zu dem Schluss, dass der Effekt ein allgemeines Prinzip ist, das die große Vielfalt an Morphologien in Proteinanordnungen hervorbringt, die in der Natur vorkommen.